Université d'Angers - Niveau L2 - Module S4BG4 - Session de Juin 2005

Exercice n°1 (4 points) - Répondre par vrai ou faux aux assertions 1 à 4.

A1. L’énergie libre de Gibbs est la partie " utilisable " par la cellule de l’énergie totale d’un processus thermodynamique.
A2. Une valeur d'énergie libre de Gibbs nulle signifie que la réaction considérée n’est pas à l'équilibre.
A3. Toutes les réactions du métabolisme sont exergoniques.
A4. Une enzyme modifie l’énergie libre de Gibbs de la réaction qu’elle catalyse.

Exercice n°2 (6 points) - Donner une réponse simple aux questions 1 à 6.

Q1. Donnez un exemple de travail cellulaire lié à l’hydrolyse de l’ATP.
Q2. Comment s’appelle la liaison entre les groupements phosphoryle en position β et γ de l’ATP ?
Q3. Citez un composé dont l’hydrolyse est plus exergonique que celle de l’ATP ?
Q4. Comment s’appelle la structure par laquelle transite un substrat avant d’être transformé en produit ?
Q5. Quelle conséquence cela a-t-il de mesurer la vitesse initiale d’une réaction enzymatique en ce qui concerne le produit ?
Q6. Sur quelle forme d’une enzyme un inhibiteur compétitif se fixe-t-il ?
Exercice n°3 (10 points)

On suit la cinétique d'hydrolyse d’un substrat, respectivement en absence d'inhibiteur et en présence d’un inhibiteur I1 ou d’un inhibiteur I2. Les valeurs des vitesses initiales sont les suivantes :

[S0] (M)
vi (ΔA.min-1)
Sans I
[I1] 20 ÁM
[I2] 0,02 M
0
0
0
0
2,5 10-3
0,33
0,18
0,16
5 10-3
0,55
0,33
0,27
1 10-2
0,82
0,55
0,41
2,5 10-2
1,18
0,91
0,59
5 10-2
1,38
1,18
0,69
10 10-2
1,50
1,38
0,75

1. Déterminez VM, KM et kcat (en s-1) à l'aide de la représentation des doubles inverses. Exprimez les concentrations en molarité.

2. Déterminez les paramètres cinétiques VMapp et KMapp en présence des inhibiteurs. Calculez les constantes KM. Indiquez le type d’inhibition pour chaque inhibiteur.

Présentez tous les résultats de cet exercice sous forme d’un tableau synthétique.

Données: [E0] = 10 nM - εMsubstrat = 16700 M-1.cm-1 - l = 1 cm