Exercice n°1 (4 points) Répondre par vrai ou faux aux assertions suivantes.

A1. Si Keq < 1, alors ∆G0’ > 0 J.mol-1.

A2. L'hypothèse "clé-serrure" est suffisante pour rendre compte de toutes les propriétés catalytiques des enzymes.

A3.Le nombre de molécules d'ATP synthétisées est indépendant du type de navette employé pour faire entrer le pouvoir réducteur du [NADH + H+] dans la mitochondrie.

A4. Une enzyme efficace diminue l'énergie libre de Gibbs de la réaction qu'elle catalyse. 

 

Exercice n°2 (6 points) Donner une réponse simple aux questions suivantes.

Q1. Comment s'appelle le mécanisme de synthèse d'ATP au cours de la glycolyse ?

Q2. Citer les deux grands types chimiques de mécanismes catalytiques.

Q3. Quel type d'inhibition se traduit par une augmentation de KM et une VM inchangée ?

Q4. Quelle est la différence du point de vue du mécanisme entre un inhibiteur et un inactivateur ?

Q5. Formule qui relie la variation d'énergie libre de Gibbs standard et la différence de potentiel de réduction standard ?

Q6. Citer deux facteurs qui augmentent la vitesse de catalyse par les enzymes.

 

Exercice n°3 (10 points)

On suit la cinétique d'hydrolyse d'un substrat, respectivement en absence d'inhibiteur et en présence d'un inhibiteur I.
Les valeurs des vitesses initiales, en UA.min-1, sont les suivantes :

[S0] (mM)
Sans I
[I] (5.5 µM)
0,083
0,080
0,051
0,122
0,110
0,072
0,195
0,150
0,106
0,238
0,170
0,122
0,340
0,200
0,150
0,580
0,260
0,200
0,870
0,290
0,240
1,170
0,300
0,270

1. Déterminez VMax, KM et kcat (en s-1) à l'aide de la représentation des double inverses. Exprimez les concentrations en molarité. Ne pas tracer les courbes de saturation.

2. Déterminez les paramètres cinétiques VMaxapp et KMapp en présence de chaque inhibiteur. Calculez les constantes KI. Indiquez le type d'inhibition.

Données: [E0] = 7,3 pM - εMproduit = 17000 M-1.cm-1 = 1 cm

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