Exercice n°1 (4 points) Répondre par vrai ou faux aux assertions suivantes.

• A1. Si Keq < 1, alors ∆G0’ > 0 J.mol-1.
• A2. L'hypothèse "clé-serrure" est suffisante pour rendre compte de toutes les propriétés catalytiques des enzymes.
• A3.Le nombre de molécules d'ATP synthétisées est indépendant du type de navette employé pour faire entrer le pouvoir réducteur du [NADH + H+] dans la mitochondrie.
• A4. Une enzyme efficace diminue l'énergie libre de Gibbs de la réaction qu'elle catalyse. 

Exercice n°2 (6 points) Donner une réponse simple aux questions suivantes.

• Q1. Comment s'appelle le mécanisme de synthèse d'ATP au cours de la glycolyse ?
• Q2. Citer les deux grands types chimiques de mécanismes catalytiques.
• Q3. Quel type d'inhibition se traduit par une augmentation de K_M et une V_M inchangée ?
• Q4. Quelle est la différence du point de vue du mécanisme entre un inhibiteur et un inactivateur ?
• Q5. Formule qui relie la variation d'énergie libre de Gibbs standard et la différence de potentiel de réduction standard ?
• Q6. Citer deux facteurs qui augmentent la vitesse de catalyse par les enzymes.

Exercice n°3 (10 points)

On suit la cinétique d'hydrolyse d'un substrat, respectivement en absence d'inhibiteur et en présence d'un inhibiteur I.
Les valeurs des vitesses initiales, en UA.min^-1, sont les suivantes :

[S0] (mM)	Sans I	[I] (5.5 µM)
0,083	0,080	0,051
0,122	0,110	0,072
0,195	0,150	0,106
0,238	0,170	0,122
0,340	0,200	0,150
0,580	0,260	0,200
0,870	0,290	0,240
1,170	0,300	0,270

1. Déterminez V_Max, K_M et kcat (en s^-1) à l'aide de la représentation des double inverses. Exprimez les concentrations en molarité. Ne pas tracer les courbes de saturation.

2. Déterminez les paramètres cinétiques V_Max^app et K_M^app en présence de chaque inhibiteur. Calculez les constantes K_I. Indiquez le type d'inhibition.

Données: [E0] = 7,3 pM - ε_M^produit = 17000 M^-1.cm^-1 = 1 cm