Exercice n°1 (2 points) Répondre par vrai ou faux aux assertions suivantes.

A1. Si on double la concentration en enzyme (le substrat restant saturant), on double Vmax.

A2. ΔG0'hydrolyse [ATP -> AMP + PPi ] << ΔG0'hydrolyse [ATP -> ADP + Pi]

A3. L’hypothèse du quasi-équilibre stipule que k-1 >> kcat

A4. La liaison qui est hydrolysée quand l'ADP est formé à partir de l'ATP est une liaison ester phosphate.

Exercice n°2 (8 points). Répondre de manière claire et simple par quelques mots-clé.

Exercice n°3 (3 points)

Ci-contre, graphique issu de l’article :
« Kinetics of lactate and pyruvate transport in cultured rat myotubes » von Grumckow et al. (1999) BBA 1417, 267 – 275

v0 = vitesse de transport du lactate en mmol.L-1.s-1.

[S] = [Lactate] en mM.
transport actif passif diffusion facilite

Q1. Quelle courbe (A, B ou C) est caractérisée par l’équation :

VMax . [S]
v0 =   -------------------- + α [S]
KM + [S]

Exercice n°4 (7 points)

On suit la cinétique d'hydrolyse d'un substrat, respectivement en absence d'inhibiteur et en présence d'un inhibiteur I1 ou d'un inhibiteur I2.
Les valeurs des vitesses initiales, en UA.min-1, sont les suivantes :

[S0] (mM) Sans I [I1] (9 mM) [I2] (9 µM)
0,107 0,0300 0,0175 0,0273
0,160 0,0417 0,0243 0,0366
0,253 0,0583 0,0342 0,0488
0,320 0,0700 0,0410 0,0567
0,453 0,0833 0,0487 0,0652
0,773 0,1130 0,0675 0,0822
1,160 0,1300 0,0780 0,0906

1. Déterminez VMax, KM et kcat (en s-1) à l'aide de la représentation des double inverses. Exprimez les concentrations en molarité. Ne pas tracer les courbes de saturation.

2. Déterminez les paramètres cinétiques VMaxapp et KMapp en présence de chaque inhibiteur. Calculez les constantes KI. Indiquez le type d'inhibition.

Données: [E0] = 35 nM - εMproduit = 1600 M-1.cm-1 ; l = 1 cm

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