Exercice n°1 (2 points)

A1. Une valeur d'énergie libre de Gibbs standard nulle signifie que la réaction considérée est à l'équilibre.

A2. Une réaction d'oxydo-réduction impliquant le couple (2H+/H2) se déroule dans le même sens à pH 1 et à pH 14.

A3. L'hypothèse du quasi-équilibre stipule que : k-1 << kcat.

A4. Le potentiel d'oxydo-réduction standard du couple (2H+/H2) est plus élevé à pH = 0 que dans la cellule.

Exercice n°2 (8 points)

Q1. Ecrire le schéma réactionnel du système suivant :

  • Mécanisme au hasard (substrats A et B).
  • Un inhibiteur I est non compétitif de A.
  • Un inhibiteur I est compétitif de B.

Q2. Calculez la variation d’énergie libre de Gibbs standard dans les conditions physiologiques (ΔG°’) associée à la réoxydation du NAD réduit par l’oxygène moléculaire.

Q3. Calculez le nombre théorique de molécules d'ATP susceptibles d'être synthétisées avec la VEL Gibbs calculée ci-dessus (question  Q2).

Q4. L’oxydation d’un couple rédox (Oox / Ored) est couplée à la réduction d’un couple rédox (Rox / Rred), avec échange de 3 électrons.

Ecrire les 2 demi réactions rédox.

Q5. Calculer ΔG°’couplage de la réaction globale précédente (question Q4).

Données : T = 37°C ; R = 8,31 J.K-1.mol-1 ; F = 96500 J.V-1.mol-1 ; E°’couple R = - 0,16 V ; E°’couple O = - 0,17 V ; E°’(1/2 O2 / H2O) = + 0,82 V ; E°’(NAD+ / NADH + H+) = - 0,32 V ; ΔG°'synthèse ATP = + 30,3 kJ.mol-1

Exercice n°3 (10 points)

L’adénosine 5’-phosphosulfate kinase incorpore du sulfate dans les molécules organiques. On étudie la réaction qu’elle catalyse à partir d’ADP et de 3’-phosphate-5’-phosphosulfate ou PAPS

Les valeurs des vitesses initiales, en unités arbitraires (UA) pour différentes concentrations d’ADP et de PAPS, sont les suivantes :

  [PAPS] (µM)
ADP (mM) 3,2 5,12 10,24 192
0,33 0,017 0,025 0,042 0,117
0,5 0,021 0,030 0,049 0,119
1 0,027 0,038 0,059 0,122
5 0,034 0,047 0,070 0,124

Le graphe primaire pour l’un des deux substrats est fourni (ci-dessous) :

enzymology two substrate kinetics cinetique enzymatique deux substrat biochimej

1. Tracer l’autre graphe primaire à l'aide de la représentation des doubles inverses.

2. En fonction du mécanisme, tracer le ou les graphe(s) secondaire(s) à l'aide de la représentation des doubles inverses.

3. Déterminer les valeurs de KD pour chaque substrat.

4. Déterminer les valeurs de KM pour chaque substrat.

5. Déterminer la valeur de VMax.

6. On admet que les unités arbitraires sont des unités d’absorbance.min-1. Calculer VMax en µM.min-1 et kcat en s-1.

7. L’iso-PAPS est un inhibiteur in-compétitif de l’ADP. Ecrire le schéma catalytique complet (substrat, inhibiteur) du mécanisme de cette réaction en précisant le type de mécanisme.

Données: [E0] = 35 nM - εMproduit = 1600 M-1.cm-1 = 1 cm

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