Exercice n°1 (3 points) : répondre par VRAI ou FAUX aux assertions suivantes.

A1. ΔG°’réaction sens A --> B = -3,27 kJ.mol-1, alors ΔG°’réaction sens B --> A = 3,27 kJ.mol-1.
A2. ΔG’réaction sens A --> B = -3,27 kJ.mol-1, alors ΔG’réaction sens B --> A = 3,27 kJ.mol-1.

A3. KM est une concentration.

A4. L'hypothèse du quasi-équilibre stipule que : k-1 >> kcat.

A5. Le transport actif primaire utilise de l'énergie pour transporter un soluté dans le sens de son gradient de concentration.

A6. Un transporteur qui assure la diffusion facilitée est saturable.

Exercice n°2 (1 point)

Ecrire le schéma réactionnel du système suivant :

Exercice n°3 (8 points). Répondre de manière claire et simple par quelques mots-clés.

Considérons la figure ci-contre.

Source : Yano et al. (2014) Biochemistry 53, 1179 - 1190
enzymology two substrate kinetics cinetique enzymatique deux substrat ordered random hasard ping pong mechanism lovastatin biochimej

Q1. A quel(s) type(s) de mécanisme(s) à 2 substrats correspondent respectivement les mécanismes A et B ?

Q2. Dans quel grand processus biologique cette enzyme intervient-elle ?

Q3. Que signifie « Q » dans ces schémas ?

Q4. Mécanisme A : « both NADH oxidation and quinone reduction occur on the same face of the isoalloxazine ring. Consequently, the binding of each substrate is mutually exclusive because of the overlap between binding sites ».

Quel type d’inhibition les substrats exercent-ils les uns sur les autres ?

Q5. Soit la réaction : A + 2 B <==> 3 C. Ecrire l’expression de la constante d’équilibre.

Q6. Calculer la valeur de cette constante d’équilibre (question Q5) sachant que ΔG°’ = -5 kJ.mol-1.
T = 37°C ; R = 8,31 J.K-1.mol-1

Q7. Sachant que le substrat d’une enzyme est HMG-CoA, quel type d’inhibiteur est la lovastatine ?

enzymology two substrate kinetics cinetique enzymatique deux substrat ordered random hasard ping pong mechanism lovastatin biochimej

Q8. Pourquoi ?

Exercice n°4 (8 points)

La créatine kinase catalyse la réaction : ATP-Mg2- + créatine =====> ADP-Mg- + créatine-P2- + H+

On étudie la réaction par titrimétrie des protons libérés, à pH constant. Les valeurs des vitesses initiales, en µmoles de protons par min et par mg de protéine, sont les suivantes :

  [Créatine] (mM)
[ATP-Mg2-] (mM) 2 4 10 40
0,2 16,5 29 53,5 92
0,5 30,5 51 86 131
1 42,5 68,5 108 153
4 60 92 134 174

1. Les graphes primaires pour les deux substrats sont les suivants.

enzymology two substrate kinetics cinetique enzymatique deux substrat biochimej
enzymology two substrate kinetics cinetique enzymatique deux substrat biochimej

 

2. Tracer les graphes secondaires à l'aide de la représentation des doubles inverses.

3. Déterminer les valeurs de KDATP-Mg et de KDCreatine.

4. Déterminer la valeur de VMax et les valeurs de KMATP-Mg et de KMCreatine.

5a. Faire le schéma catalytique de cette réaction.
5b. Quel est le type de mécanisme catalytique ?
5c. La fixation d’un substrat a-t-elle une incidence sur la fixation de l’autre substrat ?

5d. Si oui, qu’est-ce qui l’indique ?

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