Enonce examen biochimie metabolique Mars 2015 Enseignement recherche Biochimie enzymologie bioinformatique Emmanuel Jaspard Universite Angers biochimej

Question n°1 (10 points) Répondre par VRAI ou FAUX aux assertions suivantes.

A1. Si A = 1, l = 1 cm et ε_M = 1 M^-1.cm^-1, alors C = 0,1 M.

A2. La variation d’énergie libre de Gibbs quantifie la chaleur récupérée lors d’un processus biologique.

A3. L’ATP est la molécule universelle de l’énergie et l’un des 4 nucléotides de l’ADN.

A4. Si C = 0,1 M, l = 1cm et ε_M = 1 M^-1.cm^-1, alors A = 0,1.

A5. 180 mg de BSA (MM = 6,64 10⁴ g.mol^-1) dans 0,1 L, alors [BSA] = 2,7 mM.

A6. Si ΔG^0' = - 1 kJ/mol, T = 10°C, R = 8,31 J.mol^-1.K^-1, alors Keq = 15,3.

A7. Les coenzymes sous forme oxydée (NAD+ et FAD) représentent une source d’énergie.

A8. La grande majorité des réactions de la glycolyse se déroulent au voisinage de l’équilibre.

A9. Le dATP est la molécule universelle de l’énergie et l’un des 4 nucléotides des ARN.

A10. La chaine latérale de G est : -COOH.

A11. Toutes les protéines marquées par l’ubiquitine sont destinées à la dégradation par un protéasome.

A12. Le K_M élevé de la glucokinase pour le glucose permet que le foie stocke celui-ci sous forme de glycogène quand le taux de glucose sanguin est élevé.

A13. La pyruvate déshydrogénase catalyse la réaction : pyruvate + acétyl-CoA + NAD⁺ ===> CoA-SH + NADH + H⁺ + CO₂.

A14. Il y a environ 20 fois plus de glycéraldéhyde 3-phosphate que de dihydroxyacétone phosphate dans la cellule.

A15. La pyruvate kinase catalyse une réaction qui se déroule au voisinage de l’équilibre.

A16. Le maltose entre dans la glycolyse sous forme de glucose.

A17. Il n'existe aucun lien direct entre le pyruvate, l’oxaloacétate et l’acétyl-CoA.

A18. L’équilibre d’une réaction est atteint quand les concentrations des substrats et des produits sont égales.

A19. Quand la charge énergétique adénylique est élevée, la glycolyse est activée.

A20. Certaines enzymes du cycle de Krebs catalysent 2 étapes successives de ce cycle.

A21. Les sous-unités delta du protéasome 18S possèdent l’activité protéolytique.

A22. Il y a deux réactions d’oxydo-réduction dans la glycolyse.

A23. Si le glucose est marqué sur le C1, alors le glycéraldéhyde 3-phosphate est marqué après action de l’aldolase.

A24. Il existe une corrélation entre l’acide aminé N-terminal et le temps de demi-vie des protéines.

A25. La réaction catalysée par la lactate déshydrogénase a pour but essentiel de réduire le NADH en aérobiose.

A26. L’acétyl-CoA est un coenzyme du complexe de la pyruvate déshydrogénase.

A27. La chaine latérale de K est : -COOH.

A28. L’ATP est un substrat et un effecteur allostérique de la PFK1.

A29. La glycolyse ralentit quand la concentration du fructose 2,6 bisphosphate augmente.

A30. Chez les Eucaryotes, les enzymes du cycle de Krebs sont situées dans l’espace inter-membranaire de la mitochondrie.

A31. La phosphofructokinase catalyse une réaction d’oxydo-réduction.

A32. Si Keq = 1, ΔG^0' de la réaction = 0.

A33. Le pyruvate entre dans la matrice mitochondriale par diffusion passive.

A34. Le coenzyme A est impliqué dans le transfert de groupe glycosyle.

A35. Le cycle du glyoxylate est spécifique des animaux.

A36. Le glucose entre et sort librement de la cellule.

A37. La molécule ci-contre est le glucose-1-phosphate. biochimie metabolisme metabolique annale equilibrium proteasome glycolyse glycolysis protein ubiquitin coenzyme Krebs insuline glucose energie libre free Gibbs energy training exam exercise biochimej

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A38. La phosphorolyse du glycogène produit le galactose 1-phosphate.

A39. Le glucose 6-phosphate entre et sort librement de la cellule.

A40. Les groupes liés au coenzyme A le sont par une liaison thioester.

Question n°2 (10 points) Ecrivez lisiblement la réponse seule - aucun détail de calcul n'est demandé.

Données :
R = 8,31 J.K^-1.mol^-1
T = 37°C
Trajet optique : l = 1 cm
BSA : εM = 16.000 M^-1.cm^-1

Une enzyme catalyse la réaction : A + B <====> C + 2D

Q1. La variation d'énergie libre de Gibbs standard de cette réaction vaut : ΔG^0' = - 4,7 kJ/mol.

Calculez la valeur de la constante d’équilibre Keq.

Q2. In vivo, les concentrations physiologiques des composés sont : [A]φ = 0,01 mM - [B]φ = 360 pM - [C]φ = 3 10-5 M - [D]φ = 2,5 µM.

Quelle est la valeur de la constante physiologique Kφ ?

Q3. Calculer ΔG^0' de cette réaction.

Q4. Si l’on dissout 320 mg de BSA dans 0,2 L, quelle est la concentration molaire de la BSA sachant que sa masse molaire est 6,64 10⁴ g.mol^-1 ?

Q5. Quelle est l’absorbance à 280 nm de 1 mL d’une solution de BSA 120 µM ?