Structure et produits de l'hydrolyse de l'ATP
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Les trois groupements phosphate contigus chargés négativement constitue une disposition instable et riche en énergie potentielle.

L'hydrolyse de l'ATP est donc exergonique car, en premier lieu elle diminue la répulsion électrostatique entre les atomes d'oxygène chargés négativement des groupes phosphate de l'ATP.

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Source : "Principes de Biochimie" Horton et al. (1994) Ed. DeBoeck Universités

1. Cette répulsion électrostatique dépend du pH :

  • les pKa des fonctions ionisables de l'ATP et des produits de son hydrolyse (ADP ou AMP) sont de 6 et de 7.
  • ainsi, à des pH plus élevés ou égaux à ces valeurs de pKa, une majeure partie de ces groupes sont dissociés donc ionisés, ce qui augmente la répulsion électrostatique, donc favorise la réaction dans le sens de l'hydrolyse de l'ATP.

2. Cependant, dans la cellule, cette répulsion électrostatique est minimisée par le magnésium :

  • en effet, l'ATP et l'ADP existent dans la cellule sous forme d'un complexe avec l'ion Mg2+.
  • les charges positives portées par l'ion Mg2+ ont pour effet de partiellement neutraliser les charges négatives de l'oxygène, ce qui minimise cette fois la répulsion électrostatique.
  • en conséquence, le complexe ATP-Mg2+ est plus stable que la forme libre de l'ATP, la forme complexée qui existe dans la cellule est donc moins facilement sujette à l'hydrolyse.

Voir un cours de bioénergétique.

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