Energie libre d'activation et état de transition

L'énergie requise pour que la réaction ait lieu (l'énergie nécessaire pour que les liaisons du substrat soient rompues) s'appelle l'énergie libre d'activation : ΔG# .

Lors de l'absorption de cette énergie, la vitesse des molécules de substrats augmente et donc la fréquence et le nombre de collisions entre molécules de substrats et d'enzyme augmentent aussi.

Eyring a proposé la théorie de l'état de transition en 1935 : quand toute l'énergie d'activation est absorbée, la molécule de substrat est dans l'état de transition (les angles et les longueurs des liaisons chimiques du substrat sont distordues) ; c'est l'état le plus énergétique, donc le plus instable. La réaction évolue spontanément vers un état énergétique plus faible : la formation du produit de la réaction.

Pour sa part, la différence d'énergie libre de Gibbs entre les produits et les substrats est la variation d'énergie libre de Gibbs de la réaction : ΔGréaction.

En conséquence, les enzymes augmentent la vitesse à laquelle un équilibre est atteint mais elles ne modifient pas ΔGréaction (la constante d'équilibre de dissociation n'est pas modifiée).

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