Modèle "classique"

La fixation de l'inhibiteur ne modifie pas la manière dont se fixe le substrat mais elle empêche les ajustements conformationnels du site actif qui devraient avoir lieu pour qu'il y ait catalyse.

Le complexe ternaire ESI est inactif.

Autre modèle

Il suggère qu'il n'y a pas de transconformation possible entre ES et ESI, c'est-à-dire qu'il n'y a pas d'équilbre : ES + I <==> ESI.

Cependant, l'effet de l'inhibiteur est le même que dans le modèle ci-dessus parce que les 4 formes de l'enzyme (E, EI, ES et ESI) sont en équilibre (ESI <==> EI <==> E <==> ES).

Source des figures : "Enzyme Kinetics " I. Segel (1975), Ed. J. Wiley & Sons, Inc

Voir un cours sur l'inhibition des réactions enzymatiques.