Dénominations, localisations et principales caractéristiques de quelques chaperones moléculaires (Gething & Sambrook, 1992 ; Lenne et al., 1995 ; Braig, 1998) Ces données ne sont qu'indicatives. Les avancées dans ce domaine sont en effet trés rapides. |
| Type de chaperone | Nom | Compartiment (Eucaryote) |
Nombre de sous-unités (kDa) |
Structure IV (M. M.) | Exemple de substrat |
Propriétés principales de la chaperone moléculaire |
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| Procaryote | Eucaryote | ||||||
| HSP | DnaK | HSP70 |
cytosol mitochondrie R. E. |
70 | monomère |
complexes réplication ADN précurseurs sécrétés (ex : lactamase) |
activité ATPase |
| DnaJ | HSP40 |
cytosol R. E. |
40 | monomère |
fixe les protéines dépliées stimule l'activité ATPase de l'HSP70 |
||
| GrpE | GrpEp | Mitochondrie | 22 | dimère | facteur d'échange de nucléotides | ||
| --- |
BiP (Grp78) b70 (plantes) |
R. E. | 78 | monomère ? | protéines : sécrétées, mutants, stockage (plantes) |
assistance à la translocation stabilisation de structures dépliées ou partiellement repliées |
|
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Hsc70 (Prp73) Nucléoplasmine |
noyau cytosol |
70 ? | monomère ? |
précurseurs |
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| HSP22 | mitochondrie |
précurseur 23
à 26 kDa
forme mature 19,5 à 22 kDa |
non connue exactement (220 - 230 kDa) |
-------- | -------- | ||
cpn (chaperonine) |
GroEL (cpn60) | HSP60 | mitochondrie | 57 | 2 anneaux et 7 sous - unités par anneau (800 kDa) |
protéines de la
tête et de la queue du bactériophage λ précurseurs sécrétés Rubisco |
activité ATPase assemblage de complexes protéiques (phage) assistance à la translocation |
| GroES (cpn10) | HSP10 | mitochondrie | 10 | 1 anneaux de 7 sous - unités (70 kDa) | |||
| RBP (RuSBP) | chloroplaste |
61 (a) 60 (b) |
6 a / 6 b ? (> 700 kDa) | Rubisco | assemblage d'oligomères | ||