Dénominations, localisations et principales caractéristiques de quelques chaperones moléculaires

(Gething & Sambrook, 1992 ; Lenne et al., 1995 ; Braig, 1998)

Ces données ne sont qu'indicatives. Les avancées dans ce domaine sont en effet trés rapides.

Type de

chaperone

Nom
Compartiment

(Eucaryote)

Nombre de

sous-unités

(kDa)

Structure IV

(M. M.)

Exemple de

substrat

Propriétés principales de

la chaperone moléculaire

Procaryote
Eucaryote
HSP
DnaK
HSP70

cytosol

mitochondrie

R. E.

70
monomère

complexes réplication ADN

précurseurs

sécrétés

(ex :b-lactamase)

activité ATPase
DnaJ
HSP40

cytosol

mitochondrie

R. E.

40
monomère

fixe les protéines dépliées

 

stimule l'activité ATPase de l'HSP70

GrpE
GrpEp
Mitochondrie
22
dimère
facteur d'échange de nucléotides
     
BiP (Grp78)

b70 (plantes)

R. E.
78
monomère ?
protéines :

sécrétées, mutants,

stockage (plantes)

assistance à la translocation

 

stabilisation de structures

dépliées ou partiellement repliées

Hsc70 (Prp73)

Nucléoplasmine

noyau

cytosol

70 ?
monomère ?

précurseurs

histones

HSP22
mitochondrie
précurseur

23 à 26 kDa

forme mature

19,5 à 22 kDa

non

connue

exactement

(220 - 230 kDa)

------------
------------
 

cpn

(chaperonine)

GroEL

(cpn60)

HSP60
mitochondrie
57
2 anneaux

7 sous - unités par anneau

(800 kDa)

protéines de la tête et de la queue du bactériophage l

 

précurseurs  

sécrétés

 

Rubisco

activité ATPase

 

 

assemblage de complexes

protéiques (phage)

 

assistance à la translocation

GroES

(cpn10)

HSP10
mitochondrie
10
1 anneaux

de 7 sous - unités

(70 kDa)

 
RBP

(RuSBP)

chloroplaste
61 (a)

60 (b)

6 a / 6 b ?

(> 700 kDa)

Rubisco
assemblage d'oligomères