Modulation de l'activité de la phosphofructokinase par le phosphate inorganique
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La glycolyse comporte 3 étapes irréversibles et la modulation de l'activité des enzymes qui catalysent ces réactions est un moyen de contrôler le flux global de la voie.

Le rôle majeur revient à la phosphofructokinase (PFK1), enzyme à régulation allostérique. Elle catalyse la réaction : β-D-fructose 6-phosphate + ATP <=> β-D-fructose 1,6-bisphosphate + ADP + H+

La figure ci-dessous représente la vitesse de la réaction :

  • en fonction de la concentration du substrat fructose 6-phosphate
  • pour une concentration fixe (1 mM) de l'autre substrat (l'ATP)
  • dans deux conditions : absence (courbe 1) ou présence (courbe 2) d'un effecteur allostérique de la PFK, le phosphate inorganique.

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L'analyse des courbes (selon l'équation simplifiée de Archibald Hill) donne les résultats suivants :

Paramètre en absence de Pi (courbe 1) en présence de Pi (courbe 2)
VMax (unités arbitraires) 5,5 6,2
[F 1,6-diP]1/2 (unités arbitraires) 32 22
Indice de Hill (nH) 3,8 5,7

Si l'on se réfère au modèle MWC, deux états conformationnel de la phosphofructokinase sont en équilibre :

          L
T0 <===> R0

En présence de phosphate inorganique, la transition allostérique dans l'état R est plus abrupte (indice de Hill : 5,7 au lieu de 3,8).

Celà se traduit par une concentration demi-saturante ([F 1,6-diP]1/2 = concentration pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à la moitié de la vitesse maximale) plus faible : 22 au lieu de 32.

En d'autres termes, à concentration fixe (non saturante) de fructose 6-phosphate, l'enzyme est activée en présence de phosphate inorganique.

Conclusion : la PFK1 est plus active quand la cellule est dans un niveau de basse énergie (hydrolyse de l'ATP en ADP donc formation de phosphate inorganique) et moins active dans le cas contraire.

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