| Modulation de l'activité de la phosphofructokinase par l'ADP |
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| La glycolyse comporte 3 étapes irréversibles
et la modulation de l'activité des
enzymes qui catalysent ces réactions est un moyen de contrôler
le flux global de la voie.
Le rôle majeur revient à la phosphofructokinase (PFK1), enzyme à régulation allostérique. Elle catalyse la réaction : β-D-fructose 6-phosphate + ATP <=> β-D-fructose 1,6-bisphosphate + ADP + H+ La figure ci-dessous représente la vitesse de la réaction :
L'analyse des courbes (selon l'équation simplifiée de Archibald Hill) donne les résultats suivants :
En présence d'ADP, la fixation du fructose 6-phosphate n'est plus coopérative (l'indice de Hill est proche de 1, on retrouve l'équation classique de Michaelis - Menten - Henri). Si l'on se réfère au modèle MWC, deux états conformationnel de la phosphofructokinase sont en équilibre : L L'ADP agit donc comme un effecteur qui induit la transition allostérique dans l'état R en absence de substrat. La concentration demi-saturante ([F 1,6-diP]1/2) est plus faible : 10 au lieu de 32. En d'autres termes, à concentration fixe (non saturante) de fructose 6-phosphate, l'enzyme est activée en présence d'ADP . Elle l'est aussi en présence d'AMP. Conclusion : la PFK1 est plus active quand la cellule est dans un niveau de basse énergie (hydrolyse de l'ATP donc forte teneur en AMP et ADP) et moins active dans le cas contraire. |
