Modulation de l'activité de la phosphofructokinase par l'ATP, le citrate et le NADH
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1. Effet de l'ATP

  • la PFK1 est activée par l'ADP et l'AMP.
  • la PFK1 est activée puis inhibée au fur et à mesure que la concentration d'ATP augmente.
  • ainsi la PFK1 est plus active quand la cellule est dans un niveau de basse énergie et moins active dans le cas contraire.

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L'ATP est un cas particulier : c'est l'un des deux substrats de la PFK mais c'est aussi un effecteur.

Enfin, la pyruvate kinase (dernière étape de la glycolyse) est inactivée par de fortes concentrations en ATP.

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2. Effet du citrate

La dégradation des acides aminés aboutit à la production de citrate qui est un intermédiaire du cycle de Krebs. Dans ce cas, il n'est pas nécessaire pour la cellule de dégrader le glucose pour produire de l'énergie. L'activité de la PFK est donc inhibée par le citrate.

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Or c'est le pyruvate, produit terminal de la glycolyse, qui constitue le point d'entrée (après activation) dans le cycle de Krebs. Il s'agit donc d'une rétro-inhibition puisque le citrate est en aval de la glycolyse.

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3. Effet du NADH

Au cours de la glycolyse, le NADH est produit par la glycéraldéhyde 3-phosphate déshydrogénase. Une concentration élevée de NADH signifie une forte synthèse d'ATP par la glycolyse et en conséquence, un niveau énergétique de la cellule élevé. Il est inutile pour la cellule d'augmenter ce niveau énergétique.

A forte concentration, le NADH inhibe l'activité de la PFK1. La PFK1 est moins active tant qu'il n'y a pas suffisamment de NAD réoxydé.

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