Enzymologie : Inhibition compétitive, non compétitive et incompétitive
Flux RSS      Enzyme equation kinetics cinetique enzymatique rate constant catalytic active site actif stationary equilibrium Henri Michaelis Menten Briggs Haldane Lineweaver Burk Dixon Eisenthal Cornish Bowden Koshland biochimej

 

Voir un cours sur les inhibitions des réactions enzymatiques.

Exercice N°2

Voir l'énoncé.

Question a

  • Cette question est à comparer avec l'exercice N°3 - TD Enzymologie 1.
  • Malgré leur apparence, les 2 courbes ci-dessous sont des courbes de saturation (hyperboles) : vi = f([S]0).

Enzymology kinetics parameter inhibition non competitive incompetitive kcat KM Vmax Vm catalytic center enzyme enzymologie Michaelis Menten Henri Lineweaver Burk biochimej

Cependant on n'observe que la partie correspondant aux fortes concentrations en substrat de ces courbes de saturation.

  • La gamme de concentrations de substrat étudiée n'est donc pas appropriée pour déterminer les paramètres cinétiques.
  • Il faut l'étendre à des concentrations plus faibles (tout en conservant ces valeurs).

On remarque que : VMaxSANS I > VMaxAVEC I : l'inhibiteur est donc soit non compétitif, soit incompétitif.

Question b

Un inhibiteur incompétitif se fixe sur le complexe intermédiaire ES.

  • Cet inhibiteur est d'autant plus efficace que la concentration du complexe [ES] est forte, c'est-à-dire pour des concentrations [ES] >> [E]libre.
  • Il faut que donc de fortes concentrations de substrat. On dit alors que l'enzyme est saturée par le substrat. Pour des concentrations moindres l'enzyme est en excès.

Enzymology kinetics parameter inhibition non competitive incompetitive kcat KM Vmax Vm catalytic center enzyme enzymologie Michaelis Menten Henri Lineweaver Burk biochimej

Remarque : un inhibiteur agit quelle que soit la concentration en substrat. Mais son effet est plus marqué dans certaines gammes de concentrations.

Valid XHTML 1.0 Transitional