Corrections exercices de travaux dirigés de biologie cellulaire - synthèse des protéines
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Voir l'énoncé.

Exercice 12

Figure ci-dessous : schéma des étapes de la synthèse des protéines chez les eucaryotes.

Structure proteine helice feuillet coude helix strand alpha beta acide amine transcription traduction ARNm ARN messager noyau biochimej

1ère étape : la transcription des gènes de l'ADN en ARN pré-messager a lieu dans le noyau. Pour chaque gène, un seul brin de l'ADN est transcrit mais ce brin varie selon les gènes.

La synthèse de l'ARN est catalysée par l'ARN polymérase, une enzyme oligomérique. Il existe 3 types d'ARN polymérase chez les eucaryotes. La transcription s'effectue de l'extrémité 5' vers l'extrémité 3' des gènes.

2ème étape : la maturation de l'ARN prémessager a lieu dans le noyau

  • a. une coiffe de 7-méthylguanosine triphosphate est ajoutée à l'extrémité 5' de l'ARN prémessager
  • b. une queue poly-A (50 à 250 nucléotides d'adénine) est ajoutée à l'extrémité 3' de l'ARN prémessager

Ces modifications protégent l'ARN messager d'une dégradation trop rapide dans le cytoplasme.

  • c. excision des introns (les parties du gène qui ne codent pas un polypeptide) de l'ARN prémessager
  • d. épissage des introns (les brins codant) de l'ARN pré-messager.

L'ARN pré-messager ainsi mature devient l'ARN messager (ARNm). L'ARNm est ensuite exporté vers le cytoplasme via les pores nucléaires.

3ème étape : la traduction de l'ARNm en protéine a lieu dans le cytoplasme au niveau des ribosomes et nécessite la présence d'ARN de transfert (ARNt) chargés avec les acides aminés correspondants et de l'énergie sous forme de GTP.

Les ARNt sont synthétisés dans le noyau. La synthèse s'effectue de l'extrémité N-terminale de la protéine vers l'extrémité C-terminale.

4ème étape (selon les protéines) : modifications co-traductionnelles ou post-traductionnelles comme la glycosylation (liaison covalente d'oses aux protéines) qui a lieu dans le réticulum endoplasmique puis est finie dans l'appareil de Golgi.

Chez les procaryotes, la transcription et la traduction ont lieu dans le cytoplasme et peuvent être simultanées.

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Compléments sur les structures des protéines

Voir un cours sur la détermination et la prédiction des structures des protéines.

structure primaire secondaire tertiaire quaternaire repliement pont disulfure IDP protein proteine helice feuillet coude helix strand alpha beta acide amine transcription traduction ARNm ARN messager noyau biochimej

 

Illustration : structure du domaine liant le NAD(P)+ : le pli Rossmann

Le pli Rossmann ("Rossmann fold" - en hommage à Michael Rossmann) est une structure super-secondaire (assemblage de plusieurs types de structures secondaires) : il est composé de 3 feuillets β liés à 2 hélices α de manière alternée (β-α-β-α-β).

Un pli Rossmann peut fixer un nucléotide : le domaine de fixation d'un dinucléotides (tel que NAD+ ou NADP+ - exemple des déshydrogénases) contient donc 2 plis Rossmann appariés, chacun d'eux fixant l'un des nucléotides du co-facteur.

Visualisation de la lactate DH de Squalus acanthias à une résolution de 3 Å

Code PDB : 3LDH

Seuls les acides aminés 20 à 83 (pli Rossmann) sont représentés.

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Exercice 12 - suite

1. Volume spécifique : ν = 1/ρ = 1 / 1,33 = 0,75 mL. g-1.

2. Masse molaire d’une protéine de 270 acides aminés (AA) : MM = 270 AA x 120 g. mol-1 = 32,4 103 g. mol-1.

3. Masse d’une molécule de cette protéine : 1 mole contient = 6,023 1023 molécules (Nombre d’Avogadro N)
=> masse d'1 molécule de cette protéine = MM / N = 32,4 103 / 6,023 1023 = 5,38 10-20 g.molécule-1.

4. Volume occupé par une molécule de cette protéine : volume spécifique x masse d'1 molécule = 0,75 / 5,38 10-20 = 4,035 10-20 mL.molécule-1.

5. Rayon de la protéine si elle est assimilée à une sphère (volume = 4/3 π r3) :
Volume d'1 molécule de cette protéine = 4,035 10-20 mL = 4,035 10-20 cm3
Rayon de la protéine : 4/3 π r3 = 4,035 10-20 cm3 => r3 = 9,63 10-21 cm3 => rayon = 21,3 10-8 cm = 21,3 Å.

Cette protéine a donc un diamètre apparent = 42,6 Å. Elle est donc complètement enchâssée dans une membrane d’épaisseur 60 Å.

Elle ne peut pas être un récepteur transmembranaire puisqu'elle ne traverse pas la membrane avec des domaines extra- et intra-cellulaires pour relayer le signal.

ancrage proteine intrinseque membrane structure helice feuillet coude helix strand alpha beta acide amine transcription traduction ARNm ARN messager noyau biochimej

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a. L’approximation d’une sphère n'est valable que pour les protéines dites globulaires.

Ces protéines sont très diverses et adoptent une forme s'approchant de celle d'une sphère compacte. Elles sont très hydrosolubles. Exemples :

b. A l'inverse, beaucoup de protéines ont des formes tri-dimensionnelles sans rapport avec une sphère. Exemples :

  • les protéines "fibrillaires" comme le collagène qui s'apparente davantage à de très longs cylindres torsadés
  • la calmoduline (forme dite en "haltère" en absence de calcium)

c. Enfin, certaines protéines qui ont une structure tertiaire ou quaternaire globulaire peuvent contenir des domaines et/ou sous-unités non globulaires. Exemples :

  • la sous-unité α de la phycoérythrine 545
  • le domaine de fixation de la chaperone de l'effecteur de virulence SptP (Salmonella typhimurium)
  • la sous-unité 8 kDa de l'ubiquinol-cytochrome c réductase (chaîne respiratoire)

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