| Université d'Angers - Bioénergétique & Enzymologie - Session de Mai 2008 |
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Exercice n°1 (6 points) - Donner une réponse simple aux questions 1 à 6. |
| Q1. Quels sont les deux grands types chimiques de mécanismes catalytiques ? |
| Q2. Citer une raison du taux d'accroissement phénoménal de la catalyse d'une réaction par une enzyme ? |
| Q3. Quelle charge portent respectivement les complexes Mg-GDP et Mg-UTP ? |
| Q4. Comment s'appelle la constante qui traduit l'efficacité d'une enzyme ? |
| Q5. Si Keq = 1, que vaut ΔG°' de la réaction ? |
| Q6. Sur quelle(s) forme(s) d'une enzyme un inhibiteur compétitif se fixe-t-il ? Et un inhibiteur incompétitif ? |
| Exercice n°2 (14 points) On suit la cinétique d'hydrolyse d'un substrat par une enzyme E, respectivement en absence d'inhibiteur et en présence d'un inhibiteur I1 ou d'un inhibiteur I2. Les valeurs des vitesses initiales sont les suivantes : |
| [S0] (M) | vi (UA.min-1) | ||
| Sans I | [I1] 16 µM | [I2] 0,38 mM | |
| 0 | 0 | 0 | 0 |
| 5 10-5 | 0.32 | 0.16 | 0.26 |
| 1 10-4 | 0.56 | 0.26 | 0.42 |
| 2 10-4 | 0.8 | 0.4 | 0.54 |
| 5 10-4 | 1.19 | 0.6 | 0.7 |
| 1 10-3 | 1.38 | 0.68 | 0.74 |
| 2 10-3 | 1.51 | 0.76 | 0.8 |
1. Déterminez VM, KM et kcat (en s-1) à l'aide de la représentation des doubles inverses. Exprimez les concentrations en molarité. 2. Déterminez les paramètres cinétiques VMapp et KMapp en présence des inhibiteurs. Calculez les constantes KM. Indiquez le type d'inhibition pour chaque inhibiteur. Données: [E0] = 160 nM - εMsubstrat = 16300 M-1.cm-1 - l = 1 cm |