Exercice n°1 (8 points) Donner une réponse simple aux questions suivantes.

• Q1. Qu'est-ce qui distingue une inhibition d'une inactivation ?
• Q2. Quel est l'intermédiaire obligatoire d'une réaction
• Q3. Pourquoi K_M diminue-t-il en présence d'un inhibiteur incompétitif ?
• Q4. Citer une enzyme inhibée par excès de substrat.
• Q5. Si ΔG°' d'une réaction > 0, que vaut Keq ?
• Q6. Combien d'ATP sont synthétisée(s) si le NADH entre dans la mitochondrie via la navette au glycérol phosphate
• Q7. Ecrire la relation qui montre que si la quantité d'enzyme éaction est doublée, Vmax l'est aussi.
• Q8. Quelles sont les deux composantes de la force proton motrice

Exercice n°2 (12 points)

On suit la cinétique d'hydrolyse d'un substrat par une enzyme E, respectivement en absence d'inhibiteur et en présence d'un inhibiteur I1 ou d'un inhibiteur I2.

Les valeurs des vitesses initiales sont les suivantes :

[S0]	vi (UA.min-1)
(µM)	Sans I	[I1] = 27 10-3 M	[I2] = 0,18 µM
0	0	0	0
5	0.32	0.206	0.26
10	0.56	0.296	0.42
20	0.8	0.351	0.54
50	1.19	0.412	0.7
1 102	1.38	0.425	0.74
2 102	1.51	0.444	0.8

1. Déterminez Vmax, KM et kcat (en s^-1) à l'aide de la représentation des double inverses. Exprimez les concentrations en molarité. Ne pas tracer les courbes de saturation.

2. Déterminez les paramètres cinétiques Vmax^app et KM^app en présence de chaque inhibiteur. Calculez les constantes KI. Indiquez le(s) type(s) d'inhibition.

Données: [E0] = 23 nM - ε_Msubstrat = 9700 M^-1.cm^-1 = 1 cm