Université d'Angers - Module S4BG4 - Bioénergétique & Enzymologie - Mai 2010
Exercice n°1 (4 points)
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A1. Si Keq < 1, alors ∆G0’ > 0 J.mol-1.
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VRAI |
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A2. L'hypothèse "clé-serrure" est suffisante pour rendre compte de toutes les propriétés catalytiques des enzymes.
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FAUX
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A3. Le nombre de molécules d'ATP synthétisées est indépendant du type de navette employé pour faire entrer le pouvoir réducteur du [NADH + H+] dans la mitochondrie.
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FAUX |
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A4. Une enzyme efficace diminue l'énergie libre de Gibbs de la réaction qu'elle catalyse.
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FAUX |
Exercice n°2 (6 points)
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Q1. Comment s'appelle le mécanisme de synthese d'ATP au cours de la glycolyse ?
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Phosphorylation au niveau du substrat |
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Q2. Citer les deux grands types chimiques de mécanismes catalytiques.
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Catalyse acide - base / Catalyse par covalence
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Q3. Quel type d'inhibition se traduit par une augmentation de KM et une VM inchangée ?
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Compétitive |
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Q4. Quelle est la différence du point de vue du mécanisme entre un inhibiteur et un inactivateur ?
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Fixation réversible / fixation irréversible |
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Q5. Formule qui relie la variation d'énergie libre de Gibbs standard et la différence de potentiel de réduction standard ?
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∆G0’ = - N . F . ∆E0’
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Q6. Citer deux facteurs qui augmentent la vitesse de catalyse par les enzymes.
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Effet de voisinage / Stabilisation de l'état de transition [réponse moins adaptée : Concentration E ou S - chaleur - pH]
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Exercice n°3 (10 points)
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Paramètres
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Sans I
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Avec I
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1/VM ou 1/VMapp (UA-1.min ) |
2,5
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2,5
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VM ou VMapp (µM.min-1) ou (M.s-1) |
23,5 ou 3,9 10-7 |
23,5 ou 3,9 10-7 |
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kcat (min-1) ou (s-1) |
3,2 106 ou 53653 |
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-1/KM ou -1/KMapp (mM-1) |
- 3
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- 1,75
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KM ou KMapp (mM) |
0,33
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0,57
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Type inhibition
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Compétitive
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KI (µM)
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7,6
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