Exercice n°1 (4 points)

A1. Si Keq < 1, alors ∆G0’ > 0 J.mol-1.

VRAI

A2. L'hypothèse "clé-serrure" est suffisante pour rendre compte de toutes les propriétés catalytiques des enzymes.
FAUX
A3. Le nombre de molécules d'ATP synthétisées est indépendant du type de navette employé pour faire entrer le pouvoir réducteur du [NADH + H+] dans la mitochondrie.

FAUX

A4. Une enzyme efficace diminue l'énergie libre de Gibbs de la réaction qu'elle catalyse.

FAUX

 

Exercice n°2 (6 points)

Q1. Comment s'appelle le mécanisme de synthese d'ATP au cours de la glycolyse ?

Phosphorylation au niveau du substrat

Q2. Citer les deux grands types chimiques de mécanismes catalytiques.
Catalyse acide - base / Catalyse par covalence
Q3. Quel type d'inhibition se traduit par une augmentation de KM et une VM inchangée ?

Compétitive

Q4. Quelle est la différence du point de vue du mécanisme entre un inhibiteur et un inactivateur ?

Fixation réversible / fixation irréversible

Q5. Formule qui relie la variation d'énergie libre de Gibbs standard et la différence de potentiel de réduction standard ?
∆G0’ = - N . F . ∆E0’
Q6. Citer deux facteurs qui augmentent la vitesse de catalyse par les enzymes.
Effet de voisinage / Stabilisation de l'état de transition [réponse moins adaptée : Concentration E ou S - chaleur - pH]

 

Exercice n°3 (10 points)

Paramètres
Sans I
Avec I

1/VM ou 1/VMapp (UA-1.min )

2,5
2,5

VM ou VMapp (µM.min-1) ou (M.s-1)

23,5 ou 3,9 10-7

23,5 ou 3,9 10-7

kcat (min-1) ou (s-1)

3,2 106 ou 53653

-----

-1/KM ou -1/KMapp (mM-1)

- 3
- 1,75

KM ou KMapp (mM)

0,33
0,57
Type inhibition
-----
Compétitive
KI (µM)
-----
7,6
Graphique
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