Dans ce modèle, c'est la stabilisation de l'état de transition, dont l'ampleur est indiquée par la flèche (1), qui accélère la réaction enzymatique.

Source : "Principes de Biochimie" Horton et al. (1994), Ed. DeBoeck Universités

La barrière d'activation (2) que doit franchir le complexe enzyme - substrat ES pour atteindre l'état de transition ES^# est peu élevée.

Si le substrat était fortement fixé à l'enzyme, le complexe ES serait très stabilisé et son niveau énergétique correspondrait à un "puits thermodynamique" (3).

Dans ce cas, la barrière d'activation qui serait à franchir correspondrait à (2) + (3) et serait quasiment aussi élevée que dans le cas d'une réaction non catalysée par l'enzyme (profil de gauche).