Energie mise en jeu dans la fixation du substrat par une enzyme

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Dans ce modèle, c'est la stabilisation de l'état de transition, dont l'ampleur est indiquée par la flèche (1), qui accélère la réaction enzymatique.

etat transition state Enzyme substrat substrate enzymologie enzymology active binding site actif amino acid ligand protease serine trypsine chymotrypsine elastase catalyse acide base rate catalysis biochimej

Source : "Principes de Biochimie" Horton et al. (1994), Ed. DeBoeck Universités

La barrière d'activation (2) que doit franchir le complexe enzyme - substrat ES pour atteindre l'état de transition ES# est peu élevée.

Si le substrat était fortement fixé à l'enzyme, le complexe ES serait très stabilisé et son niveau énergétique correspondrait à un "puits thermodynamique" (3).

Dans ce cas, la barrière d'activation qui serait à franchir correspondrait à (2) + (3) et serait quasiment aussi élevée que dans le cas d'une réaction non catalysée par l'enzyme (profil de gauche).

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