Modèle allostérique MWC (1965) - Allure des courbes et cas particuliers
biochimej Flux RSS

Voir le cours général.

a. Différentes expressions pour la fonction de saturation Allure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimej

Pour toute protéine fixant un ligand quelconque :

             Nombre total de sites occupés par le ligand
Allure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimejAllure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimej= ------------------------------------------
                              Nombre total de sites

Si la protéine est une enzyme fixant un substrat :

               vi
Allure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimejAllure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimej = -------
              Vmax

             α  . (1 + α)n-1 + Lcα α)n-1
Allure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimejAllure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimej= --------------------------
                (1 + α)n + L . (1 + cα)n
                  α
Allure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimejAllure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimej = [ -------- . Allure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimejAllure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimej ]
              (1 + α) 		          cα
. [ ---------- . (1 -Allure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimejAllure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimej) ]
      (1 + cα)

La sigmoïdicité des courbes augmente quand :

  • L augmente : l'équilibre T0 <=> R0 est déplacé vers T0
  • c diminue : l'affinité pour l'état T est plus faible que celle pour l'état R

biochimej Retour haut de page

b. Cas particuliers

1er cas : c = 1 => l'affinité pour les 2 états conformationnels R et T est la même.

2ème cas :

c est très petit

 Allure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimejAllure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimej=  α . (1 + α)n-1
-------------
  (1 + α)n + L
  • Dans ce cas, le ligand n'a quasiment aucune affinité pour l'état T.
  • C'est ce que l'on appelle la fixation exclusive du ligand sur l'état R.
  • C'est le modèle de transition concertée le plus simple.

3ème cas :

L est très petit

 Allure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimejAllure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimej=    α
------- =
(1 + α)

      [S]
-----------
(KμR + [S])
  • L'enzyme existe essentiellement dans l'état R puisque L = [T0] / [R0].
  • On retrouve l'équation de Henri-Michaelis-Menten.
  • Il n'y a plus de transition allostérique et la fixation du substrat n'est plus coopérative.
  • L'enzyme avec n sous-unités se comporte comme n enzymes avec 1 sous-unité.

4ème cas : différentes valeurs de L pour c = 0 => voir les courbes.

biochimej Retour haut de page

c. Allure des courbes

Les exemples qui suivent concernent la pyruvate kinase de Lactobacillus bulgaricus. (E. Jaspard - CNRS - 1995 - Non publié).

Allure courbe cas particulier allosterie cooperativite Modele Monod Wyman Changeux MWC concerte biochimej

Les mêmes points expérimentaux sont analysés avec des modèles différents :

biochimej Retour haut de page

biochimej Valid XHTML 1.0 Transitional