Question n°1 (3 points) Répondre par vrai ou faux aux assertions suivantes.

A1. La diminution d'insuline diminue les effets du glucagon.
A2. La sous-unité alpha des protéines G est une GTPase.
A3. Le domaine intracellulaire du récepteur de l’insuline est couplé à une protéine G.
A4. Le pli Rossmann fixe indifféremment NAD+ et  NADP+.
A5. Avant de phosphoryler une autre protéine, une CaM-kinase II est sa propre cible.
A6. La protéine kinase A, l’AMPc et l’adénylate cyclase ont un lien.
A7. BLAST est un programme d’alignement global de séquences.
A8. Il faut 1 pli Rossmann pour fixer les 2 nucléotides du NAD(P)+.
A9. La séquence NFYALGKDS est fortement homologue à la séquence QWWIVGRET.
A10. Le motif [DN]-x-D-G-[DN]-G-[QTY]-x(4)-E est un site de fixation d’un anion.
A11. On dispose de plus de modèles de reconstruction métabolique à l’échelle d’un génome pour les Eucaryotes (notamment les plantes) que pour les Procaryotes.
A12. La sous-unité alpha des protéines G est ancrée dans la membrane.

Question n°2 (4 points) Ecrire 8 mots-clé ou expressions-clé décrivant précisément la régulation du catabolisme du glucose.

Question n°3 (6 points) Bien lire la figure, la légende et les questions avant de répondre.

allosterie allostery cooperativite cooperativity calmodulin calcium signal calcique biochimej

Légende :

- Tg = « Target » = protéine cible de la protéine étudiée

- A, B, C, D : sites de fixation du ligand de la protéine étudiée

- KRI et KTI : constantes de dissociation du ligand

- RI : forme « activante » de la protéine étudiée
Que traduit le schéma ci-dessus ?
Combien de [formes / conformations] activantes de la protéine étudiée existe-t-il ?

Combien de [formes / conformations] totales de la protéine étudiée existe-t-il ?

Pourquoi n’y a-t-il pas la forme [T0-Tg] ?

Comment s’appelle la constante L ?

allosterie allostery cooperativite cooperativity calmodulin calcium signal calcique biochimej

A quelle forme du 1er schéma correspond la forme « CaM-E » du schéma ci-dessus ?

A quelle forme du 1er schéma correspond « CaM-E-Ca4 »  du schéma ci-dessus ?
Trouve-t-on autant de [formes / conformations] activantes potentielles de la protéine étudiée ?
Pourquoi ?

De quelle protéine pourrait-il s’agir ?
Quel signal cette protéine relaierait-t-elle ?

Question n°4 (4 points) : Donner une réponse courte et simple (mots-clé) aux questions suivantes.

Q1. Quelle modification du glucose l’empêche de ressortir de la cellule ?

Q2. Indiquez les positions [début - fin] des nucléotides susceptibles de correspondre à un siRNA : ATGATGGATT10GGAAAGGCAT20GCCTAGGCCC30TGCGTATGGA40TTGGTGA47

Q3. Qu’ont de particulier les siRNA en 3’ ?

Q4. Ecrire la réaction catalysée par une protéine kinase.

Q5. Ci-dessous le gel de Napoli et al. (1990).

RNAi interference ARN biochimej

  • SI il n’y avait pas eu le phénomène d’interférence ARN, comment auraient été les bandes des pistes 5 et 6 ?
  • Dans ce cas, qu’auraient du faire les auteurs pour visualiser de telles bandes ?

Q6. Citez une base de données généraliste mondiale spécialisée dans les protéines.

Q7. Les gènes codant les récepteurs membranaires sont remplacés par des gènes codant des protéines kinases aptes à phosphoryler toutes les cibles désirées à l’intérieur de la cellule.
Que ne peut plus, dés lors, faire une telle cellule ?

Q8. Quelle conséquence génétique aurait le phénomène traduit par la croix rouge dans la figure suivante ?

pyruvate kinase glycolyse regulation ChREBP biochimej

Question n°5 (3 points)

Ecrire la matrice de stœchiométrie S associée aux réactions régies par les constantes de vitesse k1, k2, k3 et k4 du schéma ci-contre.

metabolomique metabolomics calcium signal calcique biochimej


Donner une réponse courte et simple (mots-clé) aux questions suivantes.

Q1. A quel type précis de récepteur correspond le récepteur ?

Q2. Quel type précis de molécule permet la sortie du calcium (réactions 10 et 11) ?

                                                 k0
Q3. Réaction : (rien du tout) -------> Gα-GTP

Que traduit cette réaction ?
Q4. A quelle grande famille de molécules biologiques appartient l’inositol ?
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