Vitesse relative en présence d'un inhibiteur compétitif |
Voir un cours sur l'inhibition des réactions enzymatiques. |
Si, à une concentration
donnée de substrat [S0], on appelle viI et vi, les vitesses initiales mesurées en présence et en absence d'inhibiteur, respectivement, on définit la vitesse relative a : |
Vmax . [S0]
------------------------------------------ [I] KM . ( 1 + ------- ) + [S0] viI KI a = ------- = --------------------------------------------- vi Vmax . [S0] ----------------------- KM + [S0] |
soit : |
viI
KM + [S0]
a = ------- = ----------------------------------------- vi [I] KM . ( 1 + ------- ) + [S0] KI |
On exprime souvent la vitesse
relative en terme de |
[I] i = 1 - a = -------------------------------------------- S0] [I] + KI . ( 1 + -------- ) KM |
Le degré d'inhibition induit par un excès d'inhibitieur compétitif de n fois est maximal quand la concentration du substrat et la concentration de l'inhibiteur sont beaucoup plus importantes que KM et KI, respectivement. | |
1er exemple : [S0] = 0,01 KM (donc : [S0] << KM) et KI = KM | |
Pourcentage
d'inhibition induit par un excès d'inhibiteur de 10 fois, |
10 . ( 0,01 . KM )
i = 1 - a = ---------------------------------------------------- [ 10 . ( 0,01 . KM ) ] + KM . ( 1 + 0,01 ) |
soit : |
0,1 KM
i = 1 - a = --------------- = 0,09 1,11 KM |
Celà signifie que le pourcentage d'inhibition n'est que de 9% ou bien encore que l'activité résiduelle en présence de l'inhibiteur représente 91% de celle mesurée en absence de l'inhibiteur. |
2ème exemple : [S0] = 10 KM (donc : [S0] > KM) et KI = KM | |
Pourcentage d'inhibition
induit par un excès d'inhibiteur de 10 fois, |
100 KM
i = 1 - a = ------------------------------------- 100 KM + KM . ( 1 + 10 ) |
soit : |
100 KM
i = 1 - a = --------------- = 0,90 111 KM |
Cette fois, le pourcentage d'inhibition est de 90% (l'activité résiduelle en présence de l'inhibiteur ne représente plus que 10% de celle mesurée en absence de l'inhibiteur). |