Il s'agit de la représentation :


On a 3
cas de figure :
- α
< 1 : la fixation du substrat
B augmente l'affinité de l'enzyme
pour le substrat A ; le point de concourrance
des droites se situe au dessus de l'axe des abcisses (figure
ci-dessus).
- α
= 1 : la fixation du substrat
B ne modifie pas l'affinité de l'enzyme
pour le substrat A ; le point de concourrance
des droites se situe sur l'axe des abcisses.
- α
> 1 : la fixation du
substrat B diminue l'affinité
de l'enzyme pour le substrat A ; le point
de concourrance des droites se situe au dessous de l'axe des abcisses.
Voir le cours sur les réactions enzymatiques à 2 (ou plus) substrats. |