Les trans-aldolases (EC 2.2.1.2) font intervenir une lysine dans le mécanisme catalytique.

1. Le sédoheptulose 7-phosphate (sédoheptulose 7P), non marqué, est ajouté au milieu réactionnel. La trans-aldolase catalyse alors le transfert du groupement dihydroxyacétone phosphate (DHAP) du sédoheptulose 7P sur le glycéraldéhyde 3-phosphate (G3P) formé par l'aldolase (voir la partie 2a de cet exercice) :

sédoheptulose 7P + G3P <=> érythrose 4P + fructose 6P
          7 C             +  3 C  <=>        4 C        +      6 C

Le mécanisme catalytique est détaillé dans la figure ci-dessous. A l'équilibre, il y a dans le milieu réactionnel : sédoheptulose 7P non marqué, G3P non marqué, érythrose 4P non marqué et fructose 1,6 diP non marqué.

2. Par ailleurs, si l'on en revient à la réaction catalysée par l'aldolase :

fructose 1,6 diP <=> G3P + DHAP
         6 C           <=> 3 C  +   3 C

A l'équilibre, il y avait déjà dans le milieu réactionnel : fructose 1,6 diP marqué sur le C₁, G3P non marqué et DHAP marquée sur le C₁.

3. Enfin, l'aldolase peut catalyser la réaction réverse : elle utilise spécifiquement le cétotriose qu'elle forme dans le sens aller, c'est-à-dire la DHAP (marquée sur le C₁). En revanche, elle peut utiliser divers D-aldoses, en l'occurence, l'érythrose 4P (non marqué) :

DHAP + érythrose 4P <=> sédoheptulose 1,7 diP
 3 C    +       4 C         <=>               7 C

A l'équilibre, il y a en plus dans le milieu réactionnel du sédoheptulose 1,7 diP marquésur le C₁.