| Glycogènolyse, AMPc et phosphodiestérase |
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| De quelle façon la caféine agit-elle pour stimuler la glycogénolyse ? |
La dégradation du glycogène résulte de l'action double de la protéine kinase A dépendante de l'AMP cyclique (AMPc) qui est activée par la fixation de l'AMPc.
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L'adénosine mono-phophate cyclique L'adénylate cyclase synthétise l'AMPc (figure ci-dessous) selon la réaction : ATP <=> 3',5'-AMP cyclique + PPi Le groupement phosphate est relié aux carbones 3 et 5 du ribose.
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La dégradation de l'AMPc est catalysée par la 3',5'-nucléotide cyclique phosphodiesterase (PDE - EC 3.1.4.17) selon la réaction : AMPc + H2O <=> 5'-AMP La concentration de l'AMPc est donc controlée par une balance fine entre sa synthèse (adénylate cyclase) et sa dégradation (PDE). Il existe de multiples formes de PDE chez les Eucaryotes. Ces isoenzymes possède un substrat spécifique et une régulation distincte. |
| isoenzyme de PDE | affinité pour le substrat |
| stimulée par la calmoduline | forte pour GMPc et faible pour AMPc |
| stimulée par le GMPc | faible pour GMPc et AMPc |
| inhibée par le GMPc | forte pour GMPc et AMPc |
| PDE hydrolysant spécifiquement l'AMPc | forte pour AMPc et GMPc |
| PDE hydrolysant spécifiquement le GMPc | forte pour GMPc et AMPc |
| PDE hydrolysant spécifiquement le GMPc | forte pour GMPc |
| PDE hydrolysant spécifiquement l'AMPc | forte pour AMPc |
| Source : V. Lagente et al. - "Potentiels des inhibiteurs de PDE" | |
La PDE est inhibée par les méthyl-xanthines comme la caféine ou la théophyline. L'inhibition empèche la dégradation de l'AMPc et prolonge donc le signal et l'activation des effecteurs.
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