Signal calcique proteine kinase Questions reponses regulation metabolisme Texte et corriges travaux diriges Enseignement et recherche Biochimie Emmanuel Jaspard Universite Angers biochimej

CAM kinases II et protéines kinases calcium dépendantes (CDPK)

1. Comparer les structures et les modes de fonctionnement de la CAM kinase II et de la CDPK en indiquant clairement les points communs et leurs spécificités.

2. Emettre des hypothèses pour expliquer que la calmoduline reconnait autant de cibles distinctes bien qu'il y ait une très forte homologie de séquence en acides aminés entre les calmodulines ?

Points communs	Différences
Fonction : la médiation du signal calcique.	CAM kinases II spécifiques des animaux. CDPK spécifiques des plantes.
De nombreux gènes codent des 2 types d'enzymes.	Nombre de gènes très distincts CAM-kinase II : 4 gènes (ou plus ?). CDPK : 34 gènes chez Arabidopsis thaliana - 27 gènes chez le riz.
Domaine N-terminal catalytique (domaine kinase) des CDPK hautement homologue de celui des CAM kinases II. Les CDPK pourraient résulter de la fusion de gènes codant une CaM kinase II et une calmoduline.
Ce sont des Ser/thr protéines kinases. Motifs consensus de phosphorylation par ces enzymes : CAM kinases II : [basique-basique-X-basique]-hydrophobe-X(4)-S/T-X-basique CDPK : [basique-hydrophobe-X-basique]-X(2)-S-X(3)-hydrophobe-basique	Variabilité des séquences CAM-kinase II : le domaine C-terminal d'association est trés variable. CDPK : l'extrémité N-terminale est très variable. Nombreux sites de modification post-traductionnelle par des acides gras (myristoylation et palmitoylation) qui servent à ancrer les CDPK dans la membrane. La CAM-kinase II est un oligomère (12 sous-unités) via le domaine d'association C-terminal variable.
	Mécanisme d'inactivation CAM-kinase II : domaine de fixation de la calmoduline - nécessite la calmoduline et le calcium CDPK : domaine "calmoduline-like" - directement activée par le calcium Les possèdent une activité résiduelle (50 à 80%) après la dissociation de la calmoduline. Il est nécessaire que la protéine phosphatase 1 hydrolyse le groupement phosphate du domaine auto-inhibiteur pour que la CaM-kinase II soit pleinement inactivée.