| TD Bioénergétique : équilibre des réactions biochimiques et variation d'énergie libre de Gibbs |
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| Exercice N°1
1. Le clivage d'un composé A donne les
produits B et C. La réaction est caractérisée par
une variation d'énergie libre standard de -1 kJ.mol-1. 2. On couple la formation de A (à partir
de B et C) à l'isomérisation d'un composé D en
E. Cette isomérisation est également caractérisée
par une variation d'énergie libre standard de -1 kJ.mol-1. Données: T = 10°C ; R = 8,32 J.°K-1.mol-1 Exercice N°2 La valeur de la constante d'équilibre
de la réaction de formation de l'ATP à partir de l'ADP
et du Pi est 4,432 10-6 à 25°C.
Calculer la variation d'énergie libre standard du couplage de l'hydrolyse du PEP à la formation de l'ATP en utilisant comme données numériques les valeurs des constantes d'équilibre. Exercice N°3 1. Écrire la réaction catalysée par la glucokinase. 2. Pour cette réaction, ΔG°' = - 4,16 kcal.mol-1. Calculer la constante d'équilibre (veiller aux unités). 3. On mesure les concentrations réelles, c'est-à-dire les concentrations physiologiques au sein de la cellule, des substrats et des produits de cette réaction. Les valeurs trouvées (en µM) sont les suivantes : [ATP]φ = 1850 ; [ADP]φ = 138 ; [D-glucose-6-phosphate]φ = 83 ; [D-glucose]φ = 5000 Les concentrations physiologiques sont-elles comparables aux concentrations à l'équilibre ? 4. Calculer la variation d'énergie libre de cette réaction. Cette réaction est-elle réversible in vivo ? Données: T = 37°C ; R = 1,99 cal.°K-1.mol-1 Exercice N°4 Soient les réactions suivantes et leur variation d'énergie libre standard : (1) fumarate + H2O
<=> malate
ΔG°'
= - 0,9 kcal.mol-1 La pression partielle de l'oxygène est de 1 atm (l'activité, donc la concentration en oxygène, est de 1). 1. Si on ne considère que la réaction (2), quelle est la valeur du rapport [oxaloacétate] / [malate] à l'équilibre ? 2. Les réactions (2) et (3) sont couplées. Si [NAD] = [NADH], quelle doit être la valeur du rapport [oxaloacétate] / [malate] pour que la variation d'énergie libre de ce couplage soit nulle ? (On ne tiendra pas compte de la concentration en H+). Données: T = 30°C ; R = 1,99 cal.°K-1.mol-1 Exercice N°5 Montrer que pour qu'une réaction quelconque (A <=> B) s'effectue dans le sens de formation de B, la relation : [B]φ / [A]φ < Keq doit être satisfaite (la démonstration est simple). [A]φ et [B]φ sont les concentrations physiologiques par opposition aux concentrations à l'équilibre (eq). Exercice N°6 1. Ecrire la réaction catalysée par la pyruvate kinase. 2. La variation d'énergie libre de Gibbs
dans les conditions standard (0) et dans les conditions physiologiques
(φ)
sont respectivement: - 7500 cal.mol-1 et - 4,0 kcal.mol-1.
3. Si [ATP]φ et [ADP]φ ne sont pas modifiées, quelle devrait être la valeur de ce rapport pour que la réaction dans la cellule soit endergonique ? Données: R = 1,99 cal.K-1.mol-1 ; T = 37°C Exercice N°7 Dans la voie de la glycolyse l'aldolase catalyse la coupure d'un ose en C6 en 2 oses en C3 : D-fructose 1,6-diphosphate <=> D-glycéraldéhyde 3-phosphate + dihydroxyacétone phosphate La variation d'énergie libre standard de formation des deux trioses est de + 5,79 kcal/mol. 1. In vivo les concentrations de ces composés
sont les suivantes: Les conditions de concentrations in vivo sont-elles voisines des conditions de concentration à l'équilibre? 2. Cette réaction est-elle facilement réversible in vivo ? Données: R = 1,99 cal.K-1.mol-1 ; T = 37°C |
