Bioremédiation de micropolluants - Scedosporium dehoogii
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1. La bioremédiation

2. La bioremédiation par les champignons

3. PAH oxydés par différentes espèces de champignons et leurs métabolites

4. Oxydation des PAH par différentes enzymes de champignons

a. Les peroxydases
b. Les laccases
c. Les cytochromes P450
d. Autres enzymes

3. Le champignon Scedosporium dehoogii

a. Présentation générale
b. Enzymes de dégradation d'hydrocarbures et de PAH

 

4. Quelques molécules thérapeutiques polluantes

a. Ibuprophène
b. Acétaminophène (paracétamol)
c. Carbamazépine
d. La danofloxacine

5. Développement de capteurs électrochimiques :

a. Electrode à pâte de carbone et électrode à fibre de carbone
b. Application : mise au point d'une biopile à Scedosporium dehoogii

6. Croissance des champignons en micro-plaques

7. Liens Internet et références bibliographiques

 

Ce projet de bioremédiation de résidus médicamenteux et de micropolluants dans l'environnement (les eaux usées) par le champignon Scedosporium est piloté par Maxime Pontié, Professeur en génie des procédés à l'Université d'Angers et membre associé au laboratoire GEIHP (Angers).

Voir le document : "évaluation des risques sanitaires liés à la présence de résidus de médicaments dans les eaux destinées à la consommation humaine - méthode générale et application à la carbamazépine et à la danofloxacine".


1. La bioremédiation

La bioremédiation est une stratégie efficace pour nettoyer les contaminants organiques, tels que les hydrocarbones aromatiques polycycliques ("Polycyclic Aromatic Hydrocarbons" - PAH) qui sont des molécules à haut potentiel mutagène, cancérogène et reprotoxique (CMR).

Les PAH sont dans la liste des polluants organiques persistants et dans la liste des polluants prioritaires de l'agence de protection de l'environnement USA ("United States Environmental Protection Agency").

bioremediation pollution polluant protein structure scedosporium dehoogii bacterial fungal fungi plant micropollutant pollutant polycyclic aromatic hydrocarbon HAP laccase lignin Irpex lacteus benzene anthracene benzopyrene phenanthrene pyrene maxime pontie biochimej

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La bioremédiation utilise les processus biochimiques (le métabolisme) de microorganismes (algues, bactéries et champignons) pour transformer les contaminants (polluants) en substances inertes.

Il existe un large éventail de processus de remédiation, par exemple :

  • amélioration de l'utilisation des surfactants
  • mobilisation chimiotactique d'inoculants bactériens
  • biostimulation sélective aux interfaces polluantes
  • rhizo-remédiation et électro-remédiation

Exemples d'autres traitements non biologiques : photodégradation, irradiations rayons gamma, traitement mécanique de boues déshydratées avec des films minces d'argent dopés, ...

Exemples de domaines et de lieux où la bioremédiation a complètement dégradé les contaminants (Biswas et al., 2015) :

  • sols contaminés par du goudron de houille, par du créosote, par des hydrocarbures, par du compost, par du pyrène, des boues de pétrole, par des déchets solides municipaux
  • des boues d'épuration contaminées
  • des sédiments marins contaminés

Electroremédiation

Cette technique, utilisée principalement pour l'extraction des métaux lourds, applique le courant électrique pour engendrer le mouvement des contaminants. Cette technique, seule ou combinée à la technique Fenton ou à la bioremédiation donnent de bons résultats dans l'élimination des PAH (Qin et al. 2016).

L'application séquentielle d'un agent chélatant (l'acide citrique) puis d'un agent tensio-actif au cours de l'électroremediation simultanée de sédiments contaminés par des métaux toxiques et les PAH a été étudiée (Hahladakis et al. 2014). L'acide citrique améliore de façon spectaculaire l'élimination de Zn et As.

L'efficacité d'agents tensioactifs non ioniques (Poloxamer 407 et Nonidet P40) a été évaluée : ils éliminent 43% et 48% des PAH (exemple, le fluorène), respectivement. Ce résultat est meilleur que celui obtenu avec le Tween 80 (21%).

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2. La bioremédiation par les champignons ou remédiation fongique

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Source :

L'utilisation des champignons comme agents de bioremédiation fait l'objet de travaux de recherche du fait du potentiel de leurs enzymes oxydantes dans la transformation enzymatique de polluants dans l'environnement. C'est le cas notamment de champignons appartenant aux Ascomycètes (Ascomycota) et aux Zygomycètes (Zygomycota).

De nombreux champignons lignino-lytiques (dégradation de la lignine par hydrolyse enzymatique) sont capables d'oxyder les PAH (Cerniglia, 1992). Les champignons lignino-lytiques (exemple : Irpex lacteus) oxydent la lignine par l'action des peroxydases de lignine, des peroxydases Mn-dépendantes et des laccases. Ces enzymes ont une spécificité large car elle oxydent une grande variété de composés organiques.

Exemples :

  • Coriolopsis gallica (champignon de la pourriture blanche - white rot) est capable d'oxyder les PAH (acénaphtène, phénanthrène, biphénylène, anthracène, 2-méthylanthracène, 9-méthylanthracène et benzo(a)-pyrène (Pickard et al., 1999).
  • Les principaux produits de dégradation de l'anthracène et du phénanthrène par Irpex lacteus sont l'anthraquinone et le phénanthrène-9,10-dihydrodiol, respectivement (Cajthaml et al., 2002).

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  • Des souches de champignons du genre Trichoderma/Hypocrea et du genre Fusarium (ADN ribosomique 18S) assimilent l'anthracène et le fluoranthène. L'activité de dégradation du pyrène (plus efficace à pH 4 qu'à pH 6) et la croissance de l'une de ces souches est améliorée en ajoutant 0,02% d'extrait de levure, 0,1% de saccharose ou 0,1% de lactose (Mineki et al., 2015).

Dans le traitement à l'échelle du laboratoire, les PAH de haut poids moléculaire sont plus significativement dégradés en 3 mois dans les microbiotes inoculés par Phanerochaete velutina que dans les microbiotes non inoculés : 96% des PAH à 4 cycles (vs. 55%) et 39% des PAH à 5 et 6 cycles (vs. 7%).

Cependant, à l'échelle du champ, la dégradation est similaire (94% des PAH dégradés en 3 mois dans les deux cas). Dans l'expérience à l'échelle du champ, le nombre de copies du gène de la dioxygénase hydroxylante des PAH cycliques des bactéries Gram+ augmente d'un facteur 1000 : la dégradation bactérienne des PAH joue un rôle important.

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3. PAH oxydés par différentes espèces de champignons et leurs métabolites
Composés Microorganismes Références Métabolites Références
Acenaphtène Cunninghamella elegans (Pothuluri et al., 1992a, 1992b) 1-Acenaphthenone,
1,2-Acenaphthenedione,
cis-1,2-Dihydroxyacenaphthene,
trans-1,2-Dihydroxyacenaphthene,
1,5-Dihydroxyacenaphthene,
6-Hydroxyacenaphthenone
(Pothuluri et al., 1992a, 1992b)
Anthracène Bjerkandera sp., Cunninghamella elegans, Naematoloma frowardii, Phanerochaete chrysosporium, Phanerochaete laevis, Pleurotus ostreatus, Pleurotus sajor-caju,
Ramaria sp., Rhizoctonia solani, Trametes versicolor
(Bezalel et al., 1996a, 1996b, 1996c; Bogan and Lamar, 1995; Cerniglia and Yang, 1984; Hammel et al., 1992; Johannes and Majcherczyk, 2000; Kotterman et al., 1998; Sack and Günther, 1993) Anthracene trans-1,2-Dihydrodiol 1-Anthrol, 9,10-Anthraquinone, Phthalate, Glucuronide, Sulfate and Xyloside conjugates of hydroxylated intermediates (Bezalel et al., 1996a; Cerniglia, 1982; Cerniglia and Yang, 1984; Collins and Dobson, 1996; Field et al., 1992; Hammel et al., 1991; Johannes et al., 1996; Sutherland et al., 1992)
Phenanthrène Aspergillus niger, Cunninghamella elegans, Naematoloma frowardii,
Phanerochaete chrysosporium, Phanerochaete laevis, Pleurotus ostreatus, Syncephalastrum racemosum, Trametes versicolor
(Bezalel et al., 1996a, 1996b, 1996c; Bogan and Lamar, 1996; Bumpus, 1989; Cerniglia, 1997a, 1997b; Hammel et al., 1992; Kotterman et al., 1998; Sack and Günther, 1993) Phenanthrene trans-1,2-dihydrodiol Phenanthrene trans-3,4-dihydrodiol
Phenanthrene trans-9,10-dihydrodiol
Glucoside conjugate of 1-phenanthrol
1-,2-,3-,4-, and 9-phenanthrol
1-methoxyphenanthrene,
Phenanthrene-9,10-quinone
2,2-Diphenic acid
(Bezalel et al., 1996b; Casillas et al., 1996; Cerniglia et al., 1989; Cerniglia and Yang, 1984; Hammel et al., 1992; Sack et al., 1997a, 1997b; Sutherland et al., 1991)
Fluorène Cunninghamella elegans, Laetiporus sulphureus, Phanerochaete chrysosporium, Pleurotus ostreatus, Trametes versicolor (Bezalel et al., 1996a, 1996b, 1996c; Bogan et al., 1996a, 1996b; Bogan and Lamar, 1996; Sack and Günther, 1993) 9-Fluorenone
9-Fluorenol
2-Hydroxy-9-fluorenone
(Bezalel et al., 1996a; Bogan et al., 1996a, 1996b; Pothuluri et al., 1993)
Fluoranthene Cunninghamella elegans, Naematoloma frowardii, Laetiporus sulphureus, Penicillium sp., Pleurotus ostreatus (Sack and Günther, 1993) Fluoranthene trans-2,3-dihydrodiol, 8 and 9-Hydroxyfluoranthene trans-2,3-dihydrodiols,
Glucoside conjugates of hydroxylated intermediates
(Pothuluri et al., 1992a, 1992b; Pothuluri et al., 1990)
Pyrene Aspergillus niger, Agrocybe aegerita, Candida parapsilopsis, Crinipellis maxima, Crinipellis perniciosa, Crinipellis stipitaria, Crinipellis zonata, Cunninghamellaelegans, Fusarium oxysporum, Kuehneromyces mutablis, Marasmiellus ramealis,
Marasmius rotula, Mucor sp., Naematoloma frowardii, Penicillium janczewskii,
Penicillium janthinellum, Phanerochaete chrysosporium, Pleurotus ostreatus,
Syncephalastrum racemosum, Trichoderma harzianum
(Bezalel et al., 1996a, 1996b, 1996c; Hammel et al., 1986; Manilla-Pérez et al., 2011) 1,6-Pyrenequinone 1,8-Pyrenequinone
Glucoside conjugates
1-Pyrenol
1,6-dihydroxypyrene
1,8-dihydroxypyrene
1-Pyrene sulfate
1-Hydroxy-8-pyrenyl sulfate
6-Hydroxy-1-pyrenyl sulfate
Pyrene trans-4,5-Dihydrodiol
(Bezalel et al., 1996a; Cerniglia et al., 1986; Hammel et al., 1986; Lange et al., 1996; Launen et al., 1995; Sack et al., 1997a)
Benzo[a]anthracene Candida krusei, Cunninghamella elegans, Phanerochaete chrysosporium Phanerochaete laevis, Pleurotus ostreatus, Rhodotorula minuta, Syncephalastrumracemosum, Trametes versicolor (Bogan et al., 1996a, 1996b; Cerniglia, 1984) Benz[a]anthracene trans-3,4-dihydrodiol, Benz[a]anthracene trans-8,9-dihydrodiol,
Benz[a]anthracene trans-10,11-dihydrodiol,
Phenolic and tetrahydroxy derivativesof benz[a]anthracene, Glucuronide and Sulfate conjugates of hydroxylated intermediates
(Cerniglia et al., 1994; Cerniglia et al., 1980a, 1980b)
Benzo[a]pyrene Aspergillus ochraceus, Bjerkandera adusta, Bjerkandera sp., Candida maltosa,
Candida maltosa, Candida tropicalis, Chrysosporium pannorum, Cunninghamella elegans, Mortierella verrucosa, Naematoloma frowardii, Neurospora crassa, Penicillium janczewskii, Penicillium janthinellum, Phanerochaete chrysosporium,
Phanerochaete laevis, Pleurotus ostreatus, Ramaria sp., Saccharomyces cerevisiae,
Syncephalastrum racemosum, Trametes versicolor, Trichoderma sp., Trichoderma
viride
(Bezalel et al., 1996a, 1996b, 1996c; Bogan and Lamar, 1996; Bumpus et al., 1985; Haemmerli et al., 1986; Sack and Günther, 1993) Benzo[a]pyrene trans-4,5-dihydrodiol
Benzo[a]pyrene trans-7,8-dihydrodiol
Benzo[a]pyrene trans-9,10-dihydrodiol
Benzo[a]pyrene-1,6-quinone
Benzo[a]pyrene-3,6-quinone
Benzo[a]pyrene-6,12-quinone
3-Hydroxybenzo[a]pyrene
9-Hydroxybenzo[a]pyrene
7b,8a,9a,10b–tetrahydrobenzo[a]pyrene,
7b,8a,9a,10b–tetrahydroxy-7,8,9,10-tetrahydrobenzo[a]pyrene,
Benzo[a]pyrene 7,8-dihydrodiol-9,10-epoxide,
Glucuronide and Sulfate conjugates of hydroxylated intermediates
(Cerniglia et al., 1980a, 1980b; Cerniglia and Gibson, 1979, 1980a, 1980b; Haemmerli et al., 1986; Launen et al., 1995)
Chrysene Cunninghamella elegans, Penicillum janthinellum, Syncephalastrum racemosum (Kiehlmann et al., 1996; Pothuluri et al., 1995) 2-Chrysenyl sulfate
2-Hydroxy-8-chrysenylsulfate
Chrysene trans-1,2-dihydrodiol
(Kiehlmann et al., 1996; Pothuluri et al., 1995)
Benzo[e]pyrene Cunninghamella elegans (Pothuluri et al., 1996) 3-Benzo[e]pyrenyl sulfate
10-Hydroxy-3-benzo[e]pyrenyl sulfate
Benzo[e]pyrene-3-0-b-glucopyranoside
(Pothuluri et al., 1996)
Source des données : Kadri et al. (2017)
Composé Formule Masse molaire (g/mol) Solubility dans H20 (mg/l) Potentiel d'ionisation (eV)
Naphthalene C10H8 128 30 -
Anthracene C14H10 178 0,015 7.43
Phenanthrene C14H10 178 1 - 2 8.03
Fluoranthene C16H10 202 0,25 7.90
Pyrene C16H10 202 0,12 - 0,18 7.53
Benz[a]anthracene C18H12 228 0,0057 < 7.35
Benz[a]pyrene - 252 0,0038 < 7.45
Benzo[b]fluoranthene C20H12 252 - 7.70
Benzo[k]fluoranthene C20H12 252 - 7.48
Benzo(ghi)perylene C22H12 276 - 7.31

Figure ci-dessous : aperçu de quelques voies métaboliques de dégradation de composés aromatiques par des bactéries (source : KEGG).

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4. Oxydation des PAH par différentes enzymes de champignons
Enzymes Microorganismse PAH Produits

peroxydase de la lignine ou Ligninase H2
("lignin peroxidase" - LiP)
Basidiomycètes

Phanerochaete chrysosporium
P11542
B[a]P B[a]P-1,6-Quinone
B[a]P-3,6-Quinone
B[a]P-6,12-Quinone
ANT 9,10-Anthraquinone
PYR PYR-1,6-dione; PYR-1,8-dione
FLA -----
1-Methylanthracene 1-Methylanthraquinone
2-Methylanthracene 2-Methylanthraquinone
9-Methylanthracene 9-Anthraquinone; 9-methyleneanthranone;
9-Methanol-9,10-dihydroanthracene
Acenaphthene 1-Acenaphthenone; 1-acenaphthenol
Dibenzothiophene Dibenzothiophene sulfoxide
Peroxidase à manganèse
(MnP)
Basidiomycètes
Anthracophyllum discolor PYR; ANT; FLA; PHE -----
Irpex lacteus
P83918
PHE; ANT; FLA; PYR 9,10-Anthraquinone
ANT Anthrone; 9,10-anthraquinone;
2-(2_-hydroxybenzoyl)-benzoic acid; phthalic acid
Phanerochaete chrysosporium
Q12170
FLU 9-Fluorenone
PHE PHE-9,10-quinone; 2,2_-diphenic acid
dibenzothiophene 4-Methoxybenzoic acid
Nematoloma frowardii
B2BF37_9APHY
PHE; ANT; PYR; FLA; CHR; B[a]A;
B[a]P; benzo[b]fluoranthene
CO2 from PHE; ANT; PYR; B[a]A; B[a]P
Stropharia coronilla ANT; B[a]P 9,10-Anthraquinone; CO2; B[a]P-1,6-quinone
Laccase
Ascomycètes et Basidiomycètes
Trametes hirsuta (Coriolus hirsutus)
A0A0A7M685
ANT; PHE; PYR; FLA; B[a]P -----
Coriolopsis gallica
C6G7V1
B[a]P; ANT; PHE; FLU;
9-Methylanthracene;
2-Methylanthracene; Acenaphthene;
carbazole; N-ethylcarbazole;
Dibenzothiophene
9-Fluorenone; dibenzothiophene sulfone
Ganoderma lucidum
Q6RYA2
ANT; FLU; B[a]A; B[a]P;
Acenaphthene; Acenaphthylene
-----
Pleurotus ostreatus
Q6RYA4
ANT; PHE; FLU; PYR; FLA;
perylene
9,10-Anthraquinone; 9-fluorenone

Pycnoporus cinnabarinus
D2CSG0

B[a]P B[a]P-1,6-quinone; B[a]P-3,6-quinone;
B[a]P-6,12-quinone
Trametes versicolor
D2CSE5
Acenaphthene; PHE; ANT;
Acenaphthylene, B[a]P; ANT; FLA;
PYR; B[a]A; CHR; perylene;
benzo[b]fluoranthene;
benzo[k]fluoranthene; FLU
1,2-Acenaphthenedione 1,8-Naphthalic acid anhydride;
9,10-Anthraquinone; PHE-9,10-quinone, 2,2_-Diphenic
acid; B[a]P-1,6-quinone; B[a]P-3,6-quinone;
B[a]P-6,12-quinone
ANT : anthracene; B[a]A : benzo[a]anthracene; B[a]P : benzo[a]pyrene; CHR : chrysene; FLA : fluoranthene; FLU : fluorene; PHE : phenanthrene; PYR : pyrene
Source des données : Kadri et al. (2017)

Les tyrosinases - Ascomycètes et Basidiomycètes
EC 1.14.18.1 - (monophenol monooxygénases; phénolases) - enzymes à cuivre de type III.

Lors de la fixation de l'oxygène, elles catalysent la O-hydroxylation des monophénols (réaction 1 du cycle de la monophénolase) pour générer des intermédiaires O-diphénols oxydés en O-quinones réactives (réaction 2 du cycle de la diphénolase). Les tyrosinases sont des enzymes cytosoliques qui participent à la synthèse des pigments tels que la mélanine.

Un exemple célèbre est la tyrosinase de Agaricus bisporus qui induit le brunissement du champignon hôte.

Autres enzymes - Ascomycètes et Basidiomycètes : nitroréductases, quinone réductases, déhalogénases réductrices ...

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a. Les peroxydases - oxydation extracellulaire

Les principales peroxydases à haut potentiel rédox de champignons dites de classe II, sont impliquées dans la biodégradation de la ligno-cellulose avec une gamme exceptionnelle de substrats organiques et inorganiques.

Les peroxydases sont des enzymes contenant un seul hème (protoporphyrine IX), de sorte que le spectre d'absorption de ces enzymes a un maximum d'absorbance particulier à 406-409 nm. Les peroxydases sont divisées en plusieurs types.

Les peroxydases des lignines (ligninase, LiP - E.C. 1.11.1.14)

La valeur du potentiel rédox du groupement hème (atome de fer - E0' = +1,2 V) permet que le site catalytique de ces enzymes oxyde une grande variété de substrats phénoliques et non phénoliques en présence de H2O2.

  • 1-(3,4-diméthoxyphenyl)-2-(2-méthoxyphenoxy)propane-1,3-diol + H2O2 <=> 3,4-diméthoxybenzaldéhyde + 2-méthoxyphenol + glycolaldehyde + H2O
  • Dépolymérisation des lignines : catalyse le clivage Cα-Cβ des chaînes latérales propyle des lignines. L'alcool de vératryle semble nécessaire pour activer l'enzyme, notamment pour oxyder les lignines.

Il existe une très grande diversité / hétérogénéïté de lignines. Elles constituent la source de carbone organique la plus importante sur terre et représentent près de 30% du carbone séquestré chaque année dans les matières végétales. Des fragments de type lignine étaient présents il y a environ 430 millions d'années. Ce sont des polymères non linéaires complexes, dont le précurseur est la phénylalanine.

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La proportion de chacun des 3 monomères constitutifs des lignines permet de les classer : lignines d'herbacées, de résineux et de feuillus.

Les peroxidases à manganèse (MnP - E.C .1.11.1.13)

  • Elles catalysent l'oxydation de Mn2+ en Mn3+ : 2 Mn2+ + 2 H+ + H2O2 <=> 2 Mn3+ + 2 H2O
  • Mn3+ agit comme un composé rédox diffusible et il oxyde une variété de composés de lignines.
  • Un acide gras insaturé tel que le linoléate pourrait être un médiateur de la MnP.

Autres types de peroxydases

Les peroxydases décolorantes de pigments ("dye-decolorizing peroxidases" - DyP - E.C. 1.11.1.19 - Basidiomycètes) : enzymes bifonctionnelles ayant des activités oxydantes et hydrolytiques sur les composés organiques phénoliques et non phénoliques, dont certains (par exemple certains colorants textiles récalcitrants et le p-nitrophénol) sont mal acceptés par d'autres peroxydases.

Les chloroperoxydases halogénantes (E.C. 1.11.1.10 - Ascomycètes) et les peroxygénases non spécifiques ou aromatiques (E.C. 1.11.2.1) appartiennent à la superfamille des hème-thiolate peroxydases (ou haloperoxydases - Ascomycètes et Basidiomycètes). Elles transfèrent l'oxygène peroxyde aux substrats. Elles sont capables d'agir sur une gamme particulièrement larges de substrats sur lesquels elles effectuent des réactions telles que : la peroxygénation aromatique, l'époxydation double liaison, l'hydroxylation des composés aliphatiques, le clivage de groupement éther, la sulfoxydation, la N-oxydation et l'oxydation du bromure.

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b. Les laccases - oxydation extracellulaire

Les laccases (E.C. 1.10.3.2) sont des oxydoréductases à cuivre (4 atomes de cuivre par enzyme) trouvées dans de nombreuses plantes, champignons et micro-organismes. Ces enzymes ont une masse molaire ≥ 60 kDa (supérieures à celles des peroxydases) et un point isoélectrique acide. Les laccases sont glycosylées.

Les laccases catalysent l'oxydation des phénols, des polyphénols et des anilines, très présents chez les végétaux supérieurs, les champignons et les bactéries.

Exemple de réaction d'oxydation avec échange d'électrons (réduction de O2 en H2O avec 4 électrons) :

4 benzène-diol + O2 <=> 4 benzo-semiquinone + 2 H2O

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Visualisation de la laccase de Coriolopsis trogii à une résolution de 1,58 Å

Code PDB : 2HRG - Matera et al. (2007)

Voir le champignon Coriolopsis trogii.

Activité des laccases

Certaines laccases participent à la formation des lignines en favorisant le couplage oxydatif des monolignols (famille de phénols naturels).

D'autres laccases (par exemple, celle du champignon Pleurotus ostreatus) participent à la dégradation des lignines.

  • avec un capteur d'oxygène ("oxygen sensor"), car l'oxydation du substrat est associée à la réduction de l'oxygène en eau.
  • par spectrophotométrie avec des substrats tels que l'ABTS (acide 2,2'-azino-bis(3-éthylbenzothiazoline-6-sulphonique)), la syringaldazine, le 2,6-diméthoxyphénol et la diméthyl-p-phénylènediamine.

La valeur du potentiel rédox du systéme des atomes de cuivre (E0' = +0,4 V à +0,8 V) est trop faible pour que le site catalytique de cette famille d'enzymes oxyde des dérivés non phénoliques.

Des molécules, appelées médiateurs, participent à la catalyse. Les médiateurs possèdent un potentiel redox plus élevé que celui des laccases : ce sont des molécules oxydables par les laccases et qui, une fois oxydées, transfèrent les électrons qui, à leur tour, oxydent un grand nombre de substrats

En présence de médiateurs appropriés, les laccases ont donc une une capacité d'oxydation plus grande : elles peuvent alors oxyder une gamme plus diversifiée de composés, tels que les PAH. Cette particularité a de nombreuses applications biotechnologiques (oxydation des lignines non phénoliques, détoxification de divers polluants environnementaux, traitement des eaux usées).

  • Exemples de médiateurs de synthèse : 1-hydrobenzotriazole (1-HBT), acide 2,2'-azino-bis-(3-éthylbenzothiazoline-6-sulfonique) (ABTS), acide violurique
  • Exemples de médiateurs naturels : syringaldéhyde, phénol, aniline, acide 4-hydroxybenzoïque, alcool 4-hydroxybenzylique, acide 3-hydroxyanthranilique, acétosyringone. Les médiateurs naturels ne désactivent pas les laccases. Ils sont peu coûteux et non toxiques.

hydrobenzotriazole HBT ethylbenzothiazoline ABTS acide violurique aniline hydroxybenzoate hydroxybenzylique hydroxyanthranilate anthranilate bioremediation pollution polluant laccase fungi polycyclic aromatic hydrocarbon HAP benzene biochimej

Il existe 3 types de mécanisme d'action des médiateurs

  • mécanisme de transfert d'hydrogène (exemple : phénols naturels)
  • mécanisme de transfert d'électrons (exemple : ABTS - 2 oxydations successives)
  • mécanisme mettant en jeu un intermédiaire : un ion oxonium (exemple : (2,2,6,6-tétraméthylpipéridin-1-yl)oxyl ou TEMPO)

La 4-hydroxybenzoate 3-monooxygénase (E.C. 1.14.13.2) dégrade l'acide 4-hydroxybenzoïque :

hydrobenzotriazole HBT ethylbenzothiazoline ABTS acide violurique aniline hydroxybenzoate hydroxybenzylique hydroxyanthranilate anthranilate bioremediation pollution polluant laccase fungi polycyclic aromatic hydrocarbon HAP benzene biochimej

Motifs consensus (exemple : Laccase de Scedosporium apiospermum => XP_016638801) :

  • [AILV]-N-G-x(1,3)-P-G-P-x(1,2)-[AILV]-x(3,5)-G-D-x(2,4)-[AILV]-x(2,4)-N
  • H-[FWY]-H-G-x(1,3)-Q-x(5,7)-D-G
  • R-x(2,4)-D-x(1,2)-P-G-x(1,2)-W-x(1,3)-H-C-H-x(1,3)-W-H

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c. Les cytochromes P450 - oxydation intracellulaire initiale puis excrétion des métabolites

Les enzymes cytochromes P450 (CYP) sont des oxydoréductases qui appartiennent à la superfamille des mono-oxygénases (E.C. 1.14.14.-).

  • Ces enzymes contiennent un hème comme cofacteur : ce sont des hémoprotéines (57 gènes chez l'homme).
  • P450 dérive de la longueur d'onde (450 nm) du maximum d'absorption du spectre de cette enzyme (réduite et complexée au CO).
  • Les cytochromes P450 (E.C. 1.14.14.1) interviennent dans une très grande diversité de réactions chimiques, avec une réaction finale : RH + 02 => ROH + H20

Un très grand nombre de cytochromes P450

  • Les cytochromes P450 existent dans tous les règnes (> 300.000 séquences de CYP).
  • On comptabilise > 85.000 séquences de CYP chez les champignons (Ascomycètes, Basidiomycètes, Mucoromycotina et Chytridiomycota).

Exemple de nomenclature des sous-familles de CYP : CYP27A1 indique le gène 1 codant le cytochrome P450 du groupe 27, de la sous-famille A.

Malgré ce nombre très important, des motifs consensus sont retrouvés dans les séquences d'acides aminés des CYP :

  • FXXGXRXCXG : domaine de liaison à l'hème autour de la Cys invariante fixée à l'hème
  • EXXR et PER qui forment la triade E-R-R
  • AGXDTT : domaine de liaison et d'activation de l'oxygène

Classification des CYP des champignons

CYP de la classe II :

  • fraction microsomale : protéine intégrale de la membrane du réticulum endoplasmique
  • transfert d'électrons du NADPH à la cytochrome P450 réductase (CPR - E.C. 1.6.2.4 - flavoprotéine à FAD et FMN) couplée au cytochrome P450
  • CPR : résultat de la fusion de 2 gènes ancestraux (N-terminal issue d'une réductase à flavodoxine et C-terminal issue de réductases [ferredoxine + cytochrome b5])
  • IPR002402 : famille Interpro cytochrome P450 "E-class / group II"

Exemples :

  • CYP51 (Saccharomyces cerevisiae) : démethylation du lanosterol
  • CYP52 (Scheffersomyces stipitis) : hydroxylation de chaînes linéaires (exemple : alcanes) (A3LZV9)
  • CYP53 (Aspergillus niger) : p-hydroxylation du benzoate
  • CYP56 (Saccharomyces cerevisiae) : peut-être impliquée dans l'oxydation des résidus tyrosine (P21595)

CYP de la classe VIII :

  • faiblement liés à la membrane : voir CYP 2B4
  • transfert d'électrons du NADPH au complexe [domaine cytochrome P450 réductase (FAD, FMN) fusionné à un domaine cytochrome P450]
  • hydroxylation terminale (ω1 à ω3) des acides gras saturés en C9 - C18

Exemples :

CYP de la classe IX :

  • cette classe ne contient pour l'instant que la NO réductase (cytochrome C) (E.C. 1.7.2.5 - P450nor)
  • cytosol et mitochondrie
  • transfert d'électrons du NADH au cytochrome P450

Exemple :

CYP55A1 (appelé aussi P450nor) de Fusarium oxysporum (P23295)

Famille P450 Fonction Espèces
CYP51 biosynthèse ergosterol membrane S. cerevisiae, C. albicans
CYP61 biosynthèse ergosterol membrane S. cerevisiae, C. glabrata
CYP56 N,N-production bisformyl dityrosine de la paroi externe des spores S. cerevisiae, C. albicans
CYP52 ndégradation alcanes et acides gras Candida spp.
CYP58 biosynthèse aflatoxin A. flavus, A. parasiticus
CYP59
CYP60
CYP64
CYP62
CYP65 biosynthèse trichothecene F. graminearum, F. sporotrichoides
CYP526
CYP68
CYP58
CYP505 biosynthèse fumonisine F. verticilliodes
CYP65
CYP68 biosynthèse gibberelline F. fujikori
CYP69
CYP503
CYP57 détoxification pisatine (pterocarpane isoflavonoide) N. haematococca
CYP53 dégradation benzoate et dérivés A. niger, A. nidulans, C. lunatus, P. chrysosporium
CYP504 dégradation phenylacétate et dérivésA. nidulans
CYP505 hydroxylation (carbones ω1 à ω3) des acides grasF. oxysporum
CYP55 Dénitrification F. oxysporum, C. tokinese, A. oryzae, T. cutaneum
Source : Cresnar & Petric (2011)

CYP53A (champignons ascomycètes Aspergillus niger, Aspergillus nidulans et Cochliobolus lunatus / champignon basidiomycète Phanerochaete chrysosporium) : hydroxylation de l'acide benzoïque et d'autres dérivés mono-substitués du benzoate formant des produits p-hydroxylés dégradé par la voie du β-cétoadipate.

Voir la voie de dégradation du benzoate.

CYP57A1 (PDA) : pisatine déméthylase de Necria haematococca (anamorphe de Fusarium solani) - souches pathogènes pour le pois (Pisum sativum).

CYP504A1 et CYP504B1 : dégradation de composés aromatiques exogènes chez Aspergillus nidulans poussant sur le phénylacétate et ses dérivés hydroxyles comme seules sources de carbone.

  • CYP504A1 : catalyse la conversion du phénylacétate en 2-hydroxyphénylacétate. C'est la première étape du catabolisme fongique du phénylacétate via l'homogentisate (2,5-dihydroxyphénylacétate) dégradé en fumarate et en acétoacétate.
  • CYP504B1 : hydroxylase C6 qui convertit le 3-hydroxy- et le 3,4-dihydroxyphénylacétate en homogentisate et en 2,3,5-trihydroxyphénylacétate, respectivement.

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d. Autres enzymes

Les enzymes qui décomposent la cellulose, l'hémicellulose et la lignine sont généralement appelées cellulases, hémicellulases et enzymes de modification de la lignine ("lignin-modifying enzymes"). Ces enzymes sont classées en plusieurs familles et sous-familles dans la base de données CAZy.

La base de données CAZy ("Carbohydrate-Active enZYmes Database") décrit les familles de domaines fonctionnels (domaines catalytiques et de fixation aux glucides) des enzymes qui dégradent, modifient ou créent des liaisons glycosidiques.

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3. Le champignon Scedosporium dehoogii

a. Présentation générale

Le complexe Scedosporium apiospermum comprend 5 espèces : Scedosporium apiospermum sensu stricto, Scedosporium boydii (= Pseudallescheria boydii), Scedosporium aurantiacum, Scedosporium minutispora et Scedosporium dehoogii.

phylogeny  structure macromolecule bioinformatique bioinformatics sequence protein scedosporium dehoogii apiospernum boydii aurantiacum bacterial fungal fungi micropollutant pollutant biochimej

Adaptée de : Alvarez & Sanhueza (2016)

Ces champignons sont à l'origine d'une grande diversité d'infections (des infections superficielles qui n'affectent que les tissus mous aux invasions des tendons, des ligaments, des os et des organes internes).

Autres espèces : Scedosporium desertorum, Scedosporium frequentans, Scedosporium minutisporum, Scedosporium sp..

La nouvelle espèce Scedosporium dehoogii (ascomycète) :

  • nom dérivé de celui du mycologue G. Sybren de Hoog
  • champignon non pathogène isolé de l'environnement
  • nouvelle espèce proposée sur la base de l'étude morphologique, physiologique et moléculaire (région TUB du gène codant la β-tubuline) d'isolats du complexe d'espèces Pseudallescheria boydii
  • Voir Gilgado et al. (2008)

Voir la taxonomie de Scedosporium dehoogii [Eukaryota; Opisthokonta; Fungi; Dikarya; Ascomycota (ascomycetes)].

protein structure macromolecule bioinformatique bioinformatics sequence scedosporium dehoogii apiospernum boydii aurantiacum bacterial fungal fungi micropollutant pollutant biochimej

Source : MycoBank Files

Scedosporium apiospermum : complexe de 5 espèces morphologiquement indifférenciables (4 sont connues dans la mucoviscidose).
sèquençage du gènome de Scedosporium boydii strain IHEM 23826 (complexe Scedosporium apiospernum) GenBank : NJFT00000000.1
BioProject : PRJNA382498
Prédiction de gènes (programme Augustus) Scedosporium boydii : 11.633 gènes
Scedosporium apiospermum strain IHEM 14462 : 10.919 - 11.195gènes
Scedosporium aurantiacum strain WM09.24 : 10.525 gènes

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b. Enzymes de Scedosporium apiospermum impliquées dans les voies de dégradation d'hydrocarbures et de PAH

bioremediation pollution polluant protein structure bioinformatics scedosporium dehoogii apiospernum boydii aurantiacum bacterial fungal fungi plant micropollutant pollutant degradation diclofenac voltaren polycyclic aromatic hydrocarbon HAP hydrocarbure cytochrome P450  laccase lignin Irpex lacteus benzene anthracene benzopyrene phenanthrene pyrene biochimej

Source : Morales et al. (2017)

Enzyme Voie métabolique Gènes
Cytochrome P450 monooxygénase (EC:1.14.13.12) dégradation des PAH, biodégradation d'alcanes 79
phénol hydroxylase dégradation du phénol 4
Epoxide hydrolase (EC:3.3.2.9) dégradation des PAH 3
Oxydoréductase métabolisme de composés organiques 13
Salicylate hydroxylase (EC:1.14.13.24) dégradation du naphthalène 13
Laccase (EC:1.10.3.2) dégradation des PAH 2
Catéchol 1,2-dioxygénase (EC:1.13.11.1) dégradation du phénol ---
2,4-dichlorophénol 6-monooxygénase (EC:1.14.13.7; EC:1.14.13.20) dégradation de dérivés chlorés du phénol 5
2,3-dihydroxybenzoate decarboxylase (EC:4.1.1.46) dégradation du 2,3-dihydroxybenzoate 1
Carboxy-cis,cis-muconate cyclase dégradation du phénol 4
Phenylacetate 2-hydroxylase dégradation de l'homogentisate 1
2-nitropropane dioxygénase (EC:1.13.12.16) oxydation du nitroalquène 4
Biphenyl-2,3-diol 1,2-dioxygénase dégradation du biphenyl 1
Dienelactone hydrolase dégradation de dérivés aromatiques chlorés 2
Vanillyl-alcohol oxidase (EC:1.1.3.38) dégradation de dérivés aromatiques 4
Cyclopentanone 1,2-monooxygénase (EC:1.14.13.8; EC:1.14.13.16) dégradation du cyclopentanol 2
Tyrosinase dégradation de composés phénoliques 1
Lignostilbene dioxygénase (EC:1.13.11.43) dégradation de la lignine 2
nombre total de gènes ----- 145
Source : Morales et al. (2017)

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4. Quelques molécules thérapeutiques polluantes

Un xénobiotique ("xenos" : étranger & "bios" : vie) est une molécule polluante et parfois toxique que l'on trouve dans un organisme bien qu'elle lui soit étrangère. Exemples : les pesticides, les médicaments, les antibiotiques.

Certains médicaments largement utilisés comme l'ibuprofène, le diclofénac, les hormones synthétiques sont présents à des concentrations élevées dans l'environnement. La présence de ces micropolluants mobilise de plus en plus les compagnies d'eau potable et les institutions en charge de la pureté des ressources en eau.

a. L'ibuprophène

L'ibuprofène (C13H18O2) appartient à la classe des composés acides phenylpropanoiques.

Rôles biologiques :

  • médicament analgésique non narcotique qui ne se lie pas aux récepteurs opioïdes.
  • antipyrétique et anti-inflammatoire non stéroïdien qui se fixe aux cyclo-oxygénases (E.C. 1.14.99.1).
  • Voir les effets indésirables sur l'homme : HMDB

L'ibuprofène est presque complètement métabolisé. La principale voie d'élimination est le métabolisme oxydatif par les enzymes cytochrome P450.

Par ailleurs, l'action de Trametes versicolor sur la chaîne isopropyle de l'ibuprophène forme le 1-hydroxy ibuprophène et le 2-hydroxy ibuprophène dans un premier temps puis le 1,2-dihydroxy ibuprophène.

Trametes versicolor bioremediation pollution polluant protein structure macromolecule bioinformatique bioinformatics sequence protein scedosporium dehoogii bacterial fungal fungi plant micropollutant pollutant degradation ibuprofen diclofenac inflammatoire voltaren paracetamol acetaminophen polycyclic aromatic hydrocarbon HAP biochimej

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b. L'acétaminophène ou paracétamol

L'acétaminophène ou paracétamol (N-acétyl-p-aminophénol ou 4'-hydroxyacétanilide) est un antalgique. Il est vendu à des milliards de doses dans le monde depuis des années.

L'acétaminophène (C8H9NO2) appartient à la classe des composés phénoliques (acétamide).

Effets biologiques : ce n'est pas un anti-inflammatoire. On suspecte que l'hépatotoxicité induite par l'acétaminophène soit une cause majeure d'insuffisance hépatique.

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Voir les informations PUBCHEM pour l'acide acétylsalicylique.

Quelques métabolites issus de la dégradation de l'acétaminophène par les bactéries dans le sol : 3-hydroxyacétaminophène, hydroquinone, 1,4-benzoquinone, N-acétyl-p-benzoquinone imine, p-acétanisidide, 4-méthoxyphénol, acide 2-hexénoïque et 1,4-diméthoxybenzène.

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c. La carbamazépine

La carbamazépine (C15H12N20) appartient à la classe des dibenzazepines (2 noyau benzène reliés par un noyau azepine).

Effets biologiques : la carbamazépine (vendue sour le nom Tegretol) est prescrite conte l'épilepsie. C'est un anti-convulsif.

L'action de la laccase de Trametes versicolor en présence du médiateur rédox 1-hydroxybenzotriazole (HBT) aboutit à la synthèse des produits de dégradation : 10,11-dihydro-10,11-époxycarbamazepine (CBZP-époxide) et 9(10H)-acridone.

Trametes versicolor carbamazepine tegretol bioremediation pollution polluant protein structure macromolecule bioinformatique bioinformatics sequence protein scedosporium dehoogii bacterial fungal fungi plant micropollutant pollutant degradation ibuprofen diclofenac inflammatoire voltaren paracetamol acetaminophen hydroquinone benzoquinone polycyclic aromatic hydrocarbon HAP biochimej

d. La danofloxacine

La danofloxacine (C19H20FN303) appartient à la classe des fluoroquinolones. C'est un antibiotique à usage vétérinaire.

danofloxacine bioremediation pollution polluant protein structure macromolecule bioinformatique bioinformatics sequence protein scedosporium dehoogii bacterial fungal fungi plant micropollutant pollutant degradation ibuprofen diclofenac inflammatoire voltaren paracetamol acetaminophen hydroquinone benzoquinone polycyclic aromatic hydrocarbon HAP biochimej

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5. Développement de capteurs électrochimiques

a. Electrode à pâte de carbone et électrode à fibre de carbone

Des travaux récents démontrent le potentiel d'utilisation d'une électrode en pâte de carbone modifiée chimiquement par des parches de café ("coffee husks" - enveloppe interne située sous le péricarpe du fruit du caféier) pour déterminer la concentration de l'acétaminophène par une méthode électrochimique.

Figure ci-dessous : courbes obtenues par voltammètrie ("Square Wave Voltammetry") pour des concentrations croissantes d'acétaminophène (1 à 75 mg.L-1 - enregistrements A à L). Cette étude a permis de déterminer la concentration du paracétamol (acétaminophène) dans des cachets de doliprane 1000 du commerce.

bioremediation pollution polluant protein biopile micropollutant pollutant degradation ibuprofen diclofenac inflammatoire voltaren paracetamol acetaminophen hydroquinone benzoquinone polycyclic aromatic hydrocarbon HAP voltammetrie voltammetry biochimej

Source : Mbokou et al. (2016a)

Figure en insert : courbe d'étalonnage du capteur électrochimique qui met en évidence une plage de réponse linéaire allant de 6,6 μM à 0,5 mM avec une sensibilité de 0,63 μA.mg-1.L et une limite de détection de 0,66 μM.

La mise au point d'une électrode à fibre de carbone montre qu'elle est plus performante (Mbokou et al., 2016b).

Figure ci-dessous : voltammètrie cyclique (vitesse de balayage : 10 mV.s-1) de (a) hydroquinone / (b) acide salicylique / (c) paracétamol.

voltammetrie voltammetry bioremediation pollution polluant protein biopile micropollutant pollutant degradation ibuprofen diclofenac inflammatoire voltaren paracetamol acetaminophen hydroquinone benzoquinone polycyclic aromatic hydrocarbon HAP biochimej

Source : Sys et al. (2017)

Les composés sont à une concentration de 0,5 mM dans un tampon acétate 0,01 mM à pH 5. Lignes pointillées : électrode à pâte de carbone nue / traits pleins : électrode en pâte de carbone modifiée avec la laccase.

Voir l'article : Elgrishi et al. (2018) "A practical beginner's guide to cyclic voltammetry" J. Chem. Educ. 95, 197 - 206

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b. Application : mise au point d'une biopile à Scedosporium dehoogii

Les biopiles proposent une solution de production durable (décarbonée) d'énergie électrique associée à une dépollution des eaux.

Cette technologie, basées sur la catalyse de réactions électrochimiques par des biofilms microbiens à la surface d'électrodes, présente l'inconvénient de former des sous-produits de dégradation cancérogènes, mutagènes et reprotoxiques (CMR) lors du traitement d'eaux chargées en résidus médicamenteux aromatiques.

La biopile fongique à Scedosporium dehoogii (M. Pontié et al.) produit de l'électricité tout en éliminant les résidus médicamenteux présents dans les eaux usées.

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Source : M. Pontié - GEIHP (2016)

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Source : M. Pontié - GEIHP (2017)

Figure ci-dessus : feutre de carbone recouvert d'un biofilm de Scedosporium dehoogii.

  • A gauche : anode recouverte de Scedosproium dehoogii
  • A droite : anode colonisée par Scedosporium dehoogii vue au microscope électronique à balayage

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6. Croissance des champignons en micro-plaques

Courbes de croissance de Cladophialophora immunda (souche 17, CBS 110551). La densité optique à 700 nm a été enregistrée en fonction des jours de culture dans des plaques de microtitrage.

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Source : Blasi et al. (2016)

(H) : milieu complémenté en toluène; (G) : milieu complémenté en glucose; (GVT) : milieu complémenté en glucose, vitamines et oligo-éléments.

Le champignon Cladophialophora immunda a été cultivé en présence de toluène comme unique source de carbone et d'énergie.

  • La transcription de certains gènes impliqués dans la dégradation du toluène sont activés. Ils ont enclenché plusieurs mécanismes de réponse au stress qui ont permis au champignon de survivre à l'exposition au toluène.
  • L'analyse génomique comparative a permis d'identifier plusieurs événements de transfert de gènes horizontaux entre les bactéries et Cladophialophora immunda.

De telles études apportent des information en ce qui concerne l'écologie de certaines espèces de champignons et leurs stratégies d'adaptation aux environnements pollués par les hydrocarbures.

 

7. Liens Internet et références bibliographiques

Taxonomie de Scedosporium dehoogii

MycoBank

"FungiDB: The Fungal and Oomycete Genomics Resource"

"The Human Metabolome Database"

Uniprot

MycoBank

FungiDB

HMDB

Base de données CAZy ("Carbohydrate-Active enZYmes Database")

"Polycyclic Aromatic Hydrocarbon database"

GEIHP - Groupe d'Etude des Interactions Hôte-Pathogène - Université d'Angers

CAZy

NIST PAH Database

GEIHP

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