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Caractéristiques des réactions de la glycolyse

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A. Caractéristiques des réactions de la glycolyse
Enzyme	VEL Gibbs standard ΔG^0' (kcal.mol^-1)	VEL Gibbs physiologique ΔG' (kcal.mol^-1)	Bilan NADH	Bilan ATP	Caractéristiques des réactions
hexokinase ou glucokinase (foie - pancréas)	- 4,0	- 8,0 irréversible	---	- 1	Hexokinase : régulation allostérique par le produit (G-6-P). Glucokinase : insensible au G-6-P, rôle régulateur en réponse aux variations du taux de glucose dans le sang
glucose 6-P isomérase	+ 0,4	au voisinage de l'équilibre	---	---	La forme pyranose du glucose est préférentiellement fixée (par opposition à la forme furanose C₁-C₄) A l'équilibre : 70 % G-6-P et 30 % F-6-P
phospho-fructokinase	- 3,4	- 5,3 irréversible	---	- 1	PFK états T et R : enzyme à régulation allostérique (tétramère) Enzyme clé de la régulation de la glycolyse
aldolase	+ 5,7	au voisinage de l'équilibre	---	---	A l'équilibre : [F 1,6 diP] >> 2 [trioses] (voir exercice).
triose-phosphate isomérase	+ 1,8	au voisinage de l'équilibre	---	---	Vitesse de catalyse extrêmement élevée, limitée par la seule diffusion. A l'équilibre: 95 % DHAP et 5 % G3P
glycéraldéhyde 3-P déshydrogénase	+ 1,5	au voisinage de l'équilibre	+ 2	---	Seule réaction rédox de la glycolyse.
phospho glycérate kinase	- 4,5	au voisinage de l'équilibre	---	+ 2	Malgré la formation d'ATP, la réaction est réversible.
phospho glycérate mutase	+ 1,1	au voisinage de l'équilibre	---	---	--------
énolase	+ 0,4	au voisinage de l'équilibre	---	---	Formation d'une liaison énol phosphate (ΔG^0'hydrolyse = - 14,8 kcal.mol^-1).
pyruvate kinase	- 7,5	- 4,0 irréversible	---	+ 2	Enzyme à régulation allostérique (tétramère) Activée par le F 1,6 diP (produit de la réaction catalysée en amont par la PFK) Enzyme clé de la régulation de la glycolyse

B. Bilan de la glycolyse

glucose (C₆H₁₂O₆) + 2 NAD⁺+ 2 (ADP + P_i) -> 2 pyruvate + 2 (NADH + H⁺) ₂O

1er tronçon jusqu'à la formation des 2 trioses : 2 moles d'ATP consommées par mole de glucose
2ème tronçon jusqu'au pyruvate : 4 moles d'ATP formées par mole de glucose
2 moles de (NADH + H⁺) formé par mole de glucose

La formation d'ATP catalysée par la phosphoglycérate kinase et la pyruvate kinase est effectuée par transfert à l'ADP du groupe phosphoryle d'un composé à haut potentiel énergétique, respectivement :

le 1,3-bisphosphoglycérate (ΔG^0'hydrolyse = - 11,8 kcal.mol^-1)
le phosphoénolpyruvate (ΔG^0'hydrolyse = - 14,8 kcal.mol^-1)

Ce processus est appelé phosphorylation au niveau du substrat.

C. Variations d'énergie libre de Gibbs des réactions de la glycolyse dans les conditions standard et dans les conditions physiologiques (valeurs dans les érythrocytes)

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Signification de la valeur "zéro" sur le graphique : l'énergie libre de Gibbs standard du glucose (G₀'), et non la variation, a été fixée arbitrairement à 0 kcal.mol^-1.
Remarque : du fait de la trés faible concentration du glucose dans les érythrocytes, elle est en réalité de - 42 kcal.mol^-1.

Les valeurs standard (ΔG^0') étant déterminées pour des réactions isolées, celles-ci se répartissent autour de la valeur "zéro" indépendamment les unes des autres. En revanche, les valeurs déterminées dans les conditions physiologiques (ΔG') sont cumulatives puisque, dans la cellule, les réactions de la glycolyse s'enchaînent.

La variation d'énergie libre de Gibbs globale dans les conditions physiologiques est donc la somme des variations individuelles : ΔG'_f globale = - 17,3 kcal.mol^-1.

Cette valeur négative résulte de 3 réactions catalysées par des kinases : l'hexokinase, la phosphofructokinase (PFK) et la pyruvate kinase. De plus les réactions catalysées par ces 3 enzymes sont des points de régulation de la glycolyse.