Les structures des protéines - Introduction
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1. Introduction - Protéines "fibreuses" et protéines "globulaires"

2. La liaison peptidique

3. Les angles de torsion

4. Les diagrammes de Ramachandran

5. Liens Internet et références bibliographiques

 

1. Introduction - Les 3 grands types de protéines

α. Les protéines fibreuses : elles sont insolubles dans l'eau et constituent la charpente de la cellule. Les fibres protéiques sont constituées de la répétition d'éléments simples qui s'associent en "fils". Ce sont des protéines allongées dont les éléments de structure secondaire sont les structures dominantes. Exemple : la kératine (cheveux, ongles); le collagène (peau, os, ...).

β. Les protéines membranaires :

  • elles sont enchâssées dans la bicouche lipidique et la traversent ou elles sont fixées à l'un des feuillets.
  • ces protéines sont de formes et de tailles très diverses.
  • leurs structures sont regroupées en 2 grandes catégories : toute α ("all helical structures") comme la bactériorhodopsine ou toute β ("all beta structures") comme les porines.

γ. Les protéines globulaires : elles ont une structure tridimensionnelle assimilable à une sphère (un "globule"). On les trouve essentiellement dans le cytosol et les fluides cellulaires.

  • elles ont des séquences en acides aminés non répetitives. Elles ont des tailles de 100 à plusieurs centaines d'acides aminés et adoptent une structure compacte.
  • cette structure compacte leur permet d'interagir spécifiquement avec d'autres molécules. Cette reconnaissance sélective fait des protéines globulaires les agents dynamiques des fonctions biologiques.
  • les chaînes latérales des acides aminés non polaires ont tendance à être enfouis et à constituer le "coeur" hydrophobe.
  • Les chaînes latérales des acides aminés polaires ou chargés (hydrophiles) ont tendance à être à la surface de la protéine et accessibles au solvant.
  • les brins β sont en général appariés de manière parallèle ou anti-parallèle et forment des feuillets β.
  • en moyenne, 25% des acides aminés sont impliqués dans la formation d'hélices, 25% dans la formation de feuillets et 50% adoptent des arrangements structuraux moins ordonnées / réguliers.
  • parmi les protéines "globulaires", on peut citer : les enzymes ; des protéines sans activité catalytique comme l'hémoglobine.

Voir un cours sur la détermination et l'analyse de la structure des protéines.

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2. La liaison peptidique

Les protéines sont des bioplolymères formés par la condensation d'éléments de base : les acides aminés.

Tous les acides aminés comportent au moins un groupe aminé et un groupe carboxylique.

Les réactions biochimiques modifient des liaisons chimiques ou des régions particulières d'une molécule biologique.

Ces sites "réactifs" ou groupes fonctionnels sont de différents types.

Figure ci-dessous : groupes fonctionnels et les liaisons dans les macromolécules biologiques.

protein structure primaire secondaire tertiaire quaternaire acide amine amino acid relation structure function relationship peptide bond diagramme Ramachandran angle torsion plan biochimej

La liaison qui unit 2 acides aminés consécutifs s'appelle la liaison peptidique.

protein structure primaire secondaire tertiaire quaternaire acide amine amino acid relation structure function relationship peptide bond diagramme Ramachandran angle torsion plan biochimej

Comme l'oxygène est plus électronégatif que l'azote, les électrons délocalisés de la liaison peptidique sont plus proches de l'oxygène : la liaison peptidique est donc polaire.

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L'oxygène carbonyle porte une charge partielle négative et l'azote une charge partielle positive. Tous deux peuvent former une liaison hydrogène.

La liaison du carbone carbonyle avec l'azote dans la liaison peptidique (1,33 Å, non indiquée dans la figure) est plus courte que la liaison simple C-N mais plus longue qu'une liaison double C=N classique.

protein structure primaire secondaire tertiaire quaternaire acide amine amino acid relation structure function relationship peptide bond diagramme Ramachandran angle torsion plan biochimej

Le caractère partiellement double de la liaison peptidique empêche la rotation autour de la liaison C-N.

En conséquence, le groupe peptidique est confiné dans un plan. Il existe cependant une liberté de rotation autour des liaisons Cα-C et N-Cα.

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3. Les angles de torsion

La structure secondaire de la liaison peptidique est déterminée par trois angles de torsion (figure ci-dessous) :

protein structure primaire secondaire tertiaire quaternaire acide amine amino acid relation structure function relationship peptide bond diagramme Ramachandran angle torsion plan biochimej

Source : "Principes de Biochimie" Horton et al. (1994), Ed. DeBoeck Universités

  • Φ (phi) entre l'atome Ni et l'atome Cαi
  • Ψ (psi) entre l'atome Cαi et l'atome C'i
  • ω (omega) pour la liaison entre l'atome C'i et l'atome Ni+1

La liaison peptidique à le caractère d'une liaison double partielle (40%). Elle est presque exclusivement trouvée dans la conformation trans dans les protéines car cette conformation est plus favorable stériquement.

En conséquence, l'angle ω est fixe et l'aire entre 2 carbones a consécutifs peut être considéré comme une unité peptidique planaire et rigide (figure ci-dessus).

  • l'angle de torsion vaut zéro quand l'atome voisin est dans une conformation cis
  • une valeur positive correspond à une torsion de cet angle dans le même sens que la flèche (figure ci-contre)
  • quand les atomes du squelette carboné sont dans une conformation trans, l'angle de torsion vaut : +180° ou -180°

Parfois l'angle dihédral est utilisé à la place de l'angle de torsion. Il est défini comme l'angle de torsion +180° : Φdihédral = Φtorsion + 180°.

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4. Les diagrammes de Ramachandran

Comme l'angle ω est fixe, la structure secondaire de la liaison peptidique peut, en pricipe, être décrite par les 2 autres angles Φ et Ψ.

protein structure primaire secondaire tertiaire quaternaire acide amine amino acid relation structure function relationship peptide bond diagramme Ramachandran angle torsion plan biochimej

Source : "Ramachandran Diagram"

C'est la méthode du diagramme de Ramachandran. Un tel diagramme permet de représenter sous forme d'aires, les différentes combinaison d'angles tolérées pour la structure secondaire de la liaison peptidique.

Figure ci-dessous, exemples correspondant à :

protein structure primaire secondaire tertiaire quaternaire acide amine amino acid relation structure function relationship peptide bond diagramme Ramachandran angle torsion plan biochimej

Source : "Alpha helix (Wikipedia)"

  • une hélice α : Φ = -57° et Ψ = -47°
  • un feuillet β : Φ = -139° et Ψ = +135°

Visualiser un diagramme de Ramachandran à l'EBI : superoxide dismutase de Bos taurus / PDB 1E9O. Voir PDBsum / EBI pour d'autres diagramme de Ramachandran.

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Un diagramme de Ramachandran peut être construit de 2 manières :

  • La façon la plus simple est le modèle de la "sphère solide" où les atomes sont considérés comme des sphères "impénétrables" les unes par les autres (rayon de Van der Waals). Les sphères ne peuvent s'approcher à moins d'une distance donnée. Deux valeurs limites de distances sont utilisées : la limite normale et la limite intérieur" (voir tableau ci-dessous).
  • L'autre méthode est de calculer l'énergie de la protéine pour différentes valeurs des angles Φ et Ψ.

liaison limite normale limite intérieure
C-C 2.8 2.7
C-O 2.8 2.7
C-N 2.9 2.8
C-H 2.4 2.2
O-O 2.8 2.7
N-N 2.7 2.6
H-H 2.0 1.9

Courts motifs (2 à 6 acides aminés) stabilisés par des liaisons hydrogène, trouvés dans les protéines
alpha-beta-motif asx-motif Exemple de définition : motif alpha-beta (figure ci-contre)

Motif fréquent dans les hélices α C- et N-terminales. Les motifs α-β de pas gauche sont rares.

Caractéristiques structurales :

  • motif de 5 résidus d'acides aminés consécutifs avec 2 liaisons hydrogène
  • 1 liaison hydrogène entre le groupe CO du résidu i et le groupe NH du résidu i+3
  • 1 liaison hydrogène entre le groupe CO du résidu i et le groupe NH du résidu i+4
  • les angles Φ des résidus (i+1), (i+2) et (i+3) sont négatifs
protein structure primaire secondaire tertiaire quaternaire acide amine amino acid relation structure function relationship peptide bond diagramme Ramachandran angle torsion plan biochimej
asx-turn-iL asx-turn-iR
asx-turn-iiL asx-turn-iiR
beta-bulge -----------
beta-bulge-loop-5 beta-bulge-loop-6
beta-turn-iL beta-turn-iR
beta-turn-iiL beta-turn-iiR
gamma-turn-classic gamma-turn-inverse
nest-LR nest-RL
niche-3R niche-3L
niche-4L niche-4L
schellmann-loop-6 schellmann-loop-7
st-staple st-motif
st-turn-iL st-turn-iR

st-turn-iiL

st-turn-iiR
PDBeMotif: interface Web pour la recherche de motifs selon divers critères dans les protéines de la PDB.

 

5. Liens Internet et références bibliographiques

"Introduction à la structure des protéines" - C. Branden & J. Tooze (1996) - ed. De Boeck Université

Anfinsen et al. (1961) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 47, 1309 - 1314

Ramachandran & Sassiekharan (1968) "Conformation of polypeptides and proteins" Adv. Prot.Chem. 28, p 283 - 437

Base de données de structures cristallographiques "Protein Data Bank"

"Proteopedia : The free, collaborative 3D-encyclopedia of proteins & other molecules"

"Motivated proteins : A Web Facility for Studying Small Hydrogen-Bonded Motifs" (très beau travail pédagogique)

PDB

Proteopedia

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