Equilibres de déprotonation de la lysine - Equation de Henderson - Hasselbalch
Propriétés des acides aminés

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La fonction ε-aminée de la lysine a un pKa = 10,5.

Tracer la courbe de titration de la lysine. Quelle fraction de cette fonction est protonée pH = 9,5 et pH = 11 ?


Equilibre deprotonation lysine pK ionisation groupement acide base alimentation lysine amino acid protonation equilibrium Henderson Hasselbalch titration pKa biochimej

pH pKa -2 UpH pKa -1 UpH pKa -0,5 UpH pKa pKa +0,5 UpH pKa +1 UpH pKa +2 UpH
[A-] 1% 9% 24% 50% 76% 91% 99%
[AH] 99% 91% 76% 50% 24% 9% 1%

Voir un cours sur les effets des paramètres physico-chimiques sur la catalyse enzymatique.

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Le pH o une molécule possède une charge globale nulle (autant de charges positives que négatives) s'appelle le point isoélectrique (pI).

Dans cet état la molécule s'appelle un zwitterion.

Equilibre deprotonation lysine pK ionisation groupement acide base alimentation lysine amino acid protonation equilibrium Henderson Hasselbalch titration pKa biochimej

charge 2 + 1,5 + 1 + 0,5 + charge nette nulle 0,5 - 1 -
formes COOH COOH 50%
COO- 50%
COO- COO- COO- COO- COO-
NH3+ NH3+ NH3+ NH3+ 50%
NH2 50%
NH2 NH2 NH2
εNH3+ εNH3+ εNH3+ εNH3+ εNH3+ εNH3+ 50%
εNH2 50%
εNH2
pH 0 pKa (COOH) = 2,2   pKa (NH3+) = 9,0 point isoélectrique = 9,8 pKa (εNH3+) = 10,5 12,5

La fonction ε-aminée de la lysine a un pKa = 10,5.

Equilibre deprotonation lysine pK ionisation groupement acide base alimentation lysine amino acid protonation equilibrium Henderson Hasselbalch titration pKa biochimej

pH 9,5 = pKa -1 UpH 11 = pKa +0,5 UpH
[εNH2] 9% 76%
[εNH3+] 91% 24%

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2. Structures des chaînes latérales des acides aminés

La figure ci-dessous montre les chaînes latérales des 20 acides aminés les plus fréquemment utilisés pour la synthèse des protéines. Le nom de l'acide aminé selon le code à 3 lettres est écrit entre crochets.

2 cas particuliers :

  • Glycine (Gly) : seul acide aminé non chiral et aussi le plus petit.
  • Proline : acide α-iminé (groupe aminé secondaire). Sa chaîne latérale est liée au groupe α-carboxyle et au groupe α-aminé.

Structure acides aminés

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Glycine
Alanine Leucine
Isoleucine Valine
Proline
Tyrosine Phénylalanine
Tryptophane
Arginine Lysine
Histidine
Aspartate Glutamate
Asparagine Glutamine
Sérine Thréonine
Méthionine Cystéine
Source des fichiers PDB : "Library of 3-D Molecular Structures"


blanc : hydrogène - gris : carbone
bleu : azote - rouge : oxygène - jaune : soufre

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3. Nature et caractéristiques des chaînes latérales des acides aminés
Acide aminé code Nature de la chaîne latérale Caractéristiques pKa ionisation
alanine (Ala) A aliphatique (hydrocarbure saturé)
Ala : groupe méthyle
Val, Leu & Ile : chaîne ramifiée
Ile contient 2 carbones asymétriques (4 stéréoisomères) -----
valine (Val) V
leucine (Leu) L
isoleucine (Ile) I
proline (Pro) P acide α-iminé (groupe aminé secondaire) : chaîne latérale liée à la fois au groupe α-carboxyle et au groupe α-aminé structure particulière qui impose des changements de direction de l'enchaînement des carbones α des chaines polypeptidiques -----
phénylalanine (Phe) F groupe aromatique
Phe : groupe phényl
Trp : noyau indole
Tyr : groupe phénol

absorbent la lumière UV (ce qui permet de mesurer la concentration d'une protéine en solution)
Phe : λ = 260 nm / Trp : λ = 278 nm
Tyr à pH 7 : λ = 273 - 277 nm
Tyr à pH 13 (ion phénolate) : λ = 293 - 297 nm

-----
tryptophane (Trp) W -----
tyrosine (Tyr) Y 10,5
méthionine (Met) M groupe méthyl-thioester Met et Cys sont des mercaptans -----
cystéine (Cys) C groupe thiol peut former un pont disulfure avec une autre cystéine 8,4
glycine (Gly) G atome d'hydrogène seul acide aminé non chiral et aussi le plus petit -----
aspartate (Asp) D groupe carboxyle souvent à la surface des protéines où ils établissent des liaisons hydrogène ou des ponts salins avec le solvant ou d'autres molécules 3,9
glutamate (Glu) E 4,1
asparagine (Asn) N amides respective de Asp et Glu trés polaires souvent à la surface des protéines (liaisons hydrogène) -----
glutamine (Gln) Q -----
sérine (Ser) S alcool aliphatique
groupe β - hydroxyle
réactif au sein des protéines, exemple : protéases à sérine non mesurable en solution aqueuse
thréonine (Thr) T 2 carbones asymétriques (4 stéréoisomères) -----
lysine (Lys) K groupements azotés basiques
Lys : groupe ε - aminé
Arg : ion guanidinium
His : noyau imidazole
souvent à la surface des protéines où ils établissent des liaisons hydrogène ou des ponts salins (solvant ou autres molécules) 10,5
arginine (Arg) R 12
histidine (His) H réactif au sein des protéines, exemple : protéases à sérine (catalyse acide base) 6,0

Voir le cours sur le métabolisme des acides aminés.

Voir les modifications post-traductionnelles de certains acides aminés.

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Environ 600 acides aminés modifiés sont recencés dans la composition des protéines. En voici quelques exemples.
Acide aminé modifié Exemples de protéine
Sélénocystéine (sélénium à la place du soufre) : symbole Sec ou U
Codée génétiquement par le codon UGA qui est, en principe, un codon STOP (recodage traductionnel)

glutathion peroxydase
thioredoxine réductase
sélénoprotéine P

Pyrrolysine : symbole Pyl ou O
Codée génétiquement par le codon UAG
méthyl-transférase des Archées, méthanogènes
N-formyl-L-méthionine

méthionine-tRNA ligase (EC 6.1.1.10)
méthionyne-tRNA formyltransférase (EC 2.1.2.9)

3-hydroxy-L-proline procollagène-proline 3-dioxygénase (EC 1.14.11.7)
L-cysteinyl molybdoptérine

métalloprotéine à molybdène
phosphoprotéine

N-palmitoyl-glycine glycylpeptide N-palmitoyltransférase (EC 2.3.1.X)
L-lysine methyl ester protéine-lysine O-méthyltransférase (EC 2.1.1.X)
O-(phosphoglycosyl-D-mannose-1-phosphoryl)-L-sérine GDP-mannose:sérine-protéine mannose-1-phosphotransférase (EC 2.7.8.X)
phycoérythrobiline-bis-L-cystéine phycoérythrobiline chromophore 1
acide L-gamma-carboxyglutamique peptidyl-glutamate 4-carboxylase (EC 4.1.1.90)
Source : RESID Database at PIR

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