Modifications co- et post-traductionnelles

La synthèse des protéines a lieu dans le cytosol. Pendant leur traduction (c'est-à-dire avant que la chaîne polypeptidique néosynthétisée ne soit relarguée des ribosomes) ou quand elle sont entièrement synthétisées, certaines protéines subissent des modifications chimiques que l'on appelle modifications co-traductionnelles ou post-traductionnelles respectivement.

Parmi les modifications, on peut citer : la déformylation de l'acide aminé en position N-terminale des protéines des procaryotes, l'élimination de la méthionine en position N-terminale des protéines des procaryotes et des eucaryotes, la formation des ponts disulfure et bien d'autres.

Ces modifications ont pour but de :

  • réguler l'activité des protéines
  • les "étiqueter" afin qu'elles soient reconnues par d'autres molécules ou par des systèmes de dégradation
  • les ancrer dans une membrane
  • les intégrer à une cascade de signalisation
  • les "adresser" à un compartiment cellulaire
  • définir une identité immunologique (groupes sanguins)

La protéine ainsi modifiée adopte une structure et a des propriétés physicochimiques trés différentes de la molécule codée par le gène.


Cliquer sur un lien ci-dessous pour voir un développement du type de modification
Modification Co-facteur requis Site de la modification Exemple de protéines modifiées
Acétylation Acétyl-CoA acide aminé N-terminal ou K histones
ADP-ribosylation ----- addition de poly-(ADP-ribose) histones, lamine B, enzymes métabolisme ADN
Amidation vitamine C acide aminé C-terminal gastrine, neuropeptides et hormones peptidiques
Biotinylation biotine (vitamine H) K carboxylase
Carboxylation vitamines K D, E, K prothrombine
Glycosylation dolichol phosphate

O-glycosylation sur S, T et hydroxylysine
N-glycosylation sur N

protéines des groupes sanguins
collagène

Hydroxylation vitamine C P, K, D et Y collagène
Méthylation S-adénosyl-L-méthionine K, H, R, D, E actine, calmoduline, cytochrome C
Phosphorylation divers (AMPc) Y, S, T kinases
Sulfatation adénosine 3'-phosphate 5'-phosphosulfate Y gastrine, héparine
Ubiquitinylation ubiquitine (protéine) K protéines destinées à être dégradées
SUMOylation protéines SUMO K trés grand nombre de protéines

Modifications impliquant des acides gras Modification Site de la modification Exemple de protéines modifiées
Isoprénylation Cystéine en position C-terminale et le farnésyl ou le géranyl-géranyl Ras

Myristoylation N-terminale
O-acylation

Glycine en position N-terminale et acide myristique (myristoyl-CoA)
Sérine et un acide gras (liaison oxyester simple)

NADH-cytochrome b5

S-palmitoylation (ou S-acylation)
N-palmitoylation

Cystéine interne et acide palmitique : liaison thioesther
Cystéine N-terminale et acide palmitique : liaison amide

rhodopsine
Glypiation (ancrage GPI)

Protéolyse contrôlée d'une protéine de la surface extracellulaire
ancre de glycophosphatidylinositol

protéine prion PrP

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