Equilibres de déprotonation de la lysine - Equation de Henderson-Hasselbach
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La fonction ε-aminée de la lysine a un pKa = 10,5.

Tracer la courbe de titration de la lysine. Quelle fraction de cette fonction est protonée pH = 9,5 et pH = 11 ?

 

La réaction de déprotonation d'une fonction acide s'écrit : AH + H20 <===> A- + H3O+             

Et la constante de dissociation Kd
(si l'on considère la concentration de H20 = 55,5 M, comme une constante) :

              [A-] . [H3O+]
Kd = -------------------
                    [AH]
                                                        [A-]
==> log Ka = log [H3O+] + log (----------)
                                                        [AH]
                                                            [A-]
==> - log [H3O+] = - log Ka + log (--------)
                                                            [AH]

On obtient l'équation de Lawrence Henderson & Karl Hasselbach
connue sous le nom de relation de Henderson-Hasselbach :

                                  [A-]
pH = pKa + log (----------)
                                [AH]

Pour calculer le
pourcentage de
fonction protonée :

                               [A-]
pH = pKa + log (---------)
                               [AH]
                                     [A-]
==> pH - pKa = log (--------)
                                     [AH]
              [A-]             
==> (--------) = 10(pH - pKa)
             [AH]
==> [A-] = [AH] . 10(pH - pKa)
Par ailleurs : [A-] + [AH] = 100% ==> [A-] = 100% - [AH]

pH pKa -2 UpH pKa -1 UpH pKa -0,5 UpH pKa pKa +0,5 UpH pKa +1 UpH pKa +2 UpH
[A-] 1% 9% 24% 50% 76% 91% 99%
[AH] 99% 91% 76% 50% 24% 9% 1%

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Le pH o une molécule possède une charge globale nulle (autant de charges positives que négatives) s'appelle le point isoélectrique (pI).

Dans cet état la molécule s'appelle un zwitterion.

Equilibre de deprotonation de la lysine


charge 2 + 1,5 + 1 + 0,5 + charge nette nulle 0,5 - 1 -
formes COOH

COOH 50%

COO- 50%

COO- COO- COO- COO- COO-
NH3+ NH3+ NH3+ NH3+ 50%

NH2 50%

NH2 NH2 NH2
εNH3+ εNH3+ εNH3+ εNH3+ εNH3+

εNH3+ 50%

εNH2 50%

εNH2
pH 0 pKa (COOH) = 2,2   pKa (NH3+) = 9,0 point isoélectrique = 9,8 pKa (εNH3+) = 10,5 12,5

La fonction ε-aminée de la lysine a un pKa = 10,5.

pH 9,5 = pKa -1 UpH 11 = pKa +0,5 UpH
[εNH2] 9% 76%
[εNH3+] 91% 24%

Courbe de titration de la lysine

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2. Structures des chaînes latérales

La figure ci-dessous montre les chaînes latérales des 20 acides aminés les plus fréquemment utilisés pour la synthèse des protéines.

Le nom de l'acide aminé selon le code à trois lettres est écrit entre parenthèses (figure ci-dessous).

2 cas particuliers :

  • Glycine (Gly) : seul acide aminé non chiral et le plus petit.
  • Proline : acide α-Iminé (groupe aminé secondaire). Sa chaîne latérale liée à la fois au groupe α-carboxyle ET au groupe α-aminé.

Structure acides aminés

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3. Nature et caractéristiques des chaînes latérales
Acide aminé code Nature de la chaîne latérale Caractéristiques pKa ionisation
alanine (Ala) A aliphatique (hydrocarbure saturé)
Ala : groupe méthyle
Val, Leu & Ile : chaîne ramifiée
Ile contient 2 carbones asymétriques
(4 stéréoisomères)
---------
valine (Val) V
leucine (Leu) L
isoleucine (Ile) I
proline (Pro) P acide α-Iminé (groupe aminé secondaire) : chaîne latérale liée à la fois au groupe α-carboxyle et au groupe α-aminé structure particulière qui impose des changements de direction de l'enchaînement des carbones α des chaines polypeptidiques ---------
phénylalanine (Phe) F groupe aromatique
Phe : groupe phényl
Trp : noyau indole
Tyr : groupe phénol

absorbent la lumière UV (ce qui permet de mesurer la concentration d'une protéine en solution)
Phe : λ = 260 nm / Trp : λ = 278 nm
Tyr à pH 7 : λ = 273 - 277 nm
Tyr à pH 13 (ion phénolate) : λ = 293 - 297 nm

---------
tryptophane (Trp) W ---------
tyrosine (Tyr) Y 10,5
méthionine (Met) M groupe méthyl-thioester Met et Cys sont des mercaptans ---------
cystéine (Cys) C groupe thiol peut former un pont disulfure avec une autre cystéine 8,4
glycine (Gly) G atome d'hydrogène seul acide aminé non chiral et le plus petit ---------
aspartate (Asp) D groupe carboxyle souvent à la surface des protéines où ils établissent des liaisons hydrogène ou des ponts salins (solvant ou autres molécules) 3,9
glutamate (Glu) E 4,1
asparagine (Asn) N amides respective de Asp et Glu trés polaires souvent à la surface des protéines (liaisons hydrogène)  
glutamine (Gln) Q  
sérine (Ser) S alcool aliphatique
groupe β - hydroxyle
réactif au sein des protéines, exemple : protéases à sérine non mesurable en solution aqueuse
thréonine (Thr) T 2 carbones asymétriques (4 stéréoisomères) ---------
lysine (Lys) K groupements azotés basiques
Lys : groupe ε - aminé
Arg : ion guanidinium
His : noyau imidazole
souvent à la surface des protéines où ils établissent des liaisons hydrogène ou des ponts salins (solvant ou autres molécules) 10,5
arginine (Arg) R 12
histidine (His) H réactif au sein des protéines, exemple : protéases à sérine (catalyse acide base) 6,0
Voir le cours sur le métabolisme des acides aminés

Outre les 20 acides aminés les plus fréquemment utilisés pour la synthèse des protéines, 319 autres acides aminés ont été recencés dans les protéines.

En voici quelques exemples (Source : "RESID Database") :


acide aminé exemple de protéine
Sélénocystéine (sélénium à la place du soufre) : symbole Sec ou U
Elle est codée génétiquement par le codon UGA qui est, en principe, un codon STOP (recodage traductionnel)
glutathion peroxydase, thioredoxine réductase, sélénoprotéine P
Pyrrolysine : symbole Pyl ou O
Codée génétiquement par le codon UAG
méthyl-transférase des Archées - méthanogènes
N-formyl-L-méthionine méthionine-tRNA ligase (EC 6.1.1.10) methionyl-tRNA formyltransférase (EC 2.1.2.9)
3-hydroxy-L-proline procollagène-proline 3-dioxygénase (EC 1.14.11.7)
L-cysteinyl molybdoptérine métalloprotéine à molybdène - phosphoprotéine
N-palmitoyl-glycine glycylpeptide N-palmitoyltransférase (EC 2.3.1.X)
L-lysine methyl ester protéine-lysine O-méthyltransférase (EC 2.1.1.X)
O-(phosphoglycosyl-D-mannose-1-phosphoryl)-L-sérine GDP-mannose:sérine-protéine mannose-1-phosphotransférase (EC 2.7.8.X)
phycoérythrobiline-bis-L-cystéine phycoérythrobiline chromophore 1

 

Liens Internet et références bibliographiques

"Les propriétés acido-basiques des acides aminés" - Université Pierre et Marie Curie

Aller au site
"Proteins, Peptides & Amino Acids" / Magnifique site (bien au del des acides aminés et protéines - chimie générale, organique, ...) Aller au site

"The Titration Behavior of Amino Acids"

Aller au site

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