Modifications co- et post-traductionnelles

La synthèse des protéines a lieu dans le cytosol. Pendant leur traduction (c'est-à-dire avant que la chaîne polypeptidique néosynthétisée ne soit relarguée des ribosomes) ou quand elle sont entièrement synthétisées, certaines protéines subissent des modifications chimiques que l'on appelle modifications co-traductionnelles ou post-traductionnelles respectivement.

Parmi les modifications, on peut citer : la déformylation de l'acide aminé en position N-terminale des protéines des procaryotes, l'élimination de la méthionine en position N-terminale des protéines des procaryotes et des eucaryotes, la formation des ponts disulfure et bien d'autres.

Ces modifications ont pour but de :

  • réguler l'activité des protéines
  • les "étiqueter" afin qu'elles soient reconnues par d'autres molécules ou par des systèmes de dégradation
  • les ancrer dans une membrane
  • les intégrer à une cascade de signalisation
  • les "adresser" à un compartiment cellulaire
  • définir une identité immunologique (groupes sanguins)

La protéine ainsi modifiée adopte une structure et a des propriétés physicochimiques trés différentes de la molécule directement codée par le gène.

Cliquer sur un lien ci-dessous pour voir un développement du type de modification

Modification Co-facteur requis Site de la modification Exemple de protéines modifiées
Acétylation Acétyl-CoA acide aminé N-terminal ou K histones
ADP-ribosylation   addition de poly-(ADP-ribose) histones, lamine B, enzymes métabolisme ADN
Amidation vitamine C acide aminé C-terminal gastrine ; neuropeptides et hormones peptidiques
Biotinylation biotine (vitamine H) K carboxylase

Carboxylation

vitamines K

D, E, K

prothrombine
Glycosylation dolichol phosphate

O-glycosylation sur S, T et hydroxylysine

N-glycosylation sur N

protéines des groupes sanguins

collagène

Hydroxylation vitamine C P, K, D et Y collagène
Méthylation S-adénosyl-L-méthionine K, H, R, D, E actine ; calmoduline ; cytochrome C
Phosphorylation divers (AMPc) Y, S, T kinases
Sulfatation adénosine 3'-phosphate 5'-phosphosulfate Y gastrine ; héparine
Ubiquitinylation ubiquitine (protéine) K protéines destinées à être dégradées
SUMOylation protéines SUMO K trés grand nombre de protéines

Modifications impliquant des acides gras Modification Site de la modification Exemple de protéines modifiées
Isoprénylation Cystéine en position C-terminale et le farnésyl ou le géranyl-géranyl Ras

Myristoylation N-terminale

O-acylation

Glycine en position N-terminale et acide myristique (myristoyl-CoA)

Sérine et un acide gras (liaison oxyester simple)

NADH-cytochrome b5
S-palmitoylation (ou S-acylation)

N-palmitoylation

Cystéine interne et acide palmitique : liaison thioesther

Cystéine N-terminale et acide palmitique : liaison amide

rhodopsine
Glypiation (ancrage GPI)

Protéolyse contrôlée d'une protéine de la surface extracellulaire

et ancre de glycophosphatidylinositol

protéine prion PrP

 

Liens Internet et références bibliographiques

"Cell signaling"

Aller au site

KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes et KEGG PATHWAY Database

Aller au site

"Biochemistry" - 3rd Edition (2005) Reginald H. Garrett & Charles M. Grisham - University of Virginia

An interactive biochemistry book developped with the support of WWW.Web.Virginia.Ed. Downloadable either as an interactive HTML version or as an interactive PDF version.

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