Optimisation des conditions d'expression de l'HSP22 recombinante du pois chez Escherichia coli B834(DE3)pLysS

Dénominations, localisations et principales caractéristiques de quelques chaperones moléculaires


Voir la thématique générale.

Voir un cours sur les protéines de stress LEA et HSP.

Base de données LEAPdb (Jaspard & Hunault)

Base de données sHSPdb (Jaspard & Hunault)


Ces données ne sont qu'indicatives. Les avancées dans ce domaine sont en effet trés rapides.

Type de chaperone Nom Compartiment (Eucaryote) Masse molaire sous-unité (kDa) Structure Exemple de substrat Propriétés principales de la chaperone moléculaire
Procaryote Eucaryote
HSP DnaK HSP70 cytosol ou mitochondrie ou RE 70 monomère complexes réplication ADN - précurseurs sécrétés (ex : lactamase) activité ATPase
DnaJ HSP40 cytosol ou mitochondrie ou RE 40 monomère fixe les protéines dépliées
stimule l'activité ATPase de l'HSP70
GrpE GrpEp mitochondrie 22 dimère facteur d'échange de nucléotides
----- BiP (Grp78) b70 (plantes) réticulum endoplasmique 78 monomère ? protéines sécrétées, mutants, stockage (plantes) assistance à la translocation
stabilisation de structures dépliées ou partiellement repliées
Hsc70 (Prp73) Nucléoplasmine noyau ou cytosol 70 ? monomère ? précurseurs histones
HSP22 mitochondrie précurseur 23 à 26 kDa
forme mature 19,5 à 22 kDa
non connue exactement (220 - 230 kDa) ----- -----
cpn (chaperonine) GroEL (cpn60) HSP60 mitochondrie 57 2 anneaux 7 sous - unités par anneau (800 kDa) protéines tête/ queue du bactériophage λ
précurseurs sécrétés Rubisco
activité ATPase
assemblage de complexes protéiques (phage)
assistance à la translocation
GroES (cpn10) HSP10 mitochondrie 10 1 anneau de 7 sous - unités (70 kDa)
----- RBP (RuSBP) chloroplaste 61 (a) - 60 (b) 6a / 6b ? (> 700 kDa) Rubisco assemblage d'oligomères

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