Optimisation des conditions d'expression de l'HSP22 recombinante du pois chez Escherichia coli B834(DE3)pLysS Dénominations, localisations et principales caractéristiques de quelques chaperones moléculaires |
Voir un cours sur les protéines de stress LEA et HSP. |
Ces données ne sont qu'indicatives. Les avancées dans ce domaine sont en effet trés rapides. |
Type de chaperone | Nom | Compartiment (Eucaryote) | Masse molaire sous-unité (kDa) | Structure | Exemple de substrat | Propriétés principales de la chaperone moléculaire | |
Procaryote | Eucaryote | ||||||
HSP | DnaK | HSP70 | cytosol ou mitochondrie ou RE | 70 | monomère | complexes réplication ADN - précurseurs sécrétés (ex : lactamase) | activité ATPase |
DnaJ | HSP40 | cytosol ou mitochondrie ou RE | 40 | monomère | fixe les protéines dépliées stimule l'activité ATPase de l'HSP70 |
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GrpE | GrpEp | mitochondrie | 22 | dimère | facteur d'échange de nucléotides | ||
----- | BiP (Grp78) b70 (plantes) | réticulum endoplasmique | 78 | monomère ? | protéines sécrétées, mutants, stockage (plantes) | assistance à la translocation stabilisation de structures dépliées ou partiellement repliées |
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Hsc70 (Prp73) Nucléoplasmine | noyau ou cytosol | 70 ? | monomère ? | précurseurs histones | |||
HSP22 | mitochondrie | précurseur 23 à 26 kDa forme mature 19,5 à 22 kDa |
non connue exactement (220 - 230 kDa) | ----- | ----- | ||
cpn (chaperonine) | GroEL (cpn60) | HSP60 | mitochondrie | 57 | 2 anneaux 7 sous - unités par anneau (800 kDa) | protéines tête/ queue du bactériophage λ précurseurs sécrétés Rubisco |
activité ATPase assemblage de complexes protéiques (phage) assistance à la translocation |
GroES (cpn10) | HSP10 | mitochondrie | 10 | 1 anneau de 7 sous - unités (70 kDa) | |||
----- | RBP (RuSBP) | chloroplaste | 61 (a) - 60 (b) | 6a / 6b ? (> 700 kDa) | Rubisco | assemblage d'oligomères |